التنظيم الكيميائي للخلية. مواد غير عضوية. مواد عضوية. البروتينات ووظائفها

السؤال 1. ما هي المواد التي تسمى البروتينات أو البروتينات؟

البروتينات ، أو البروتينات ، عبارة عن بوليمرات بيولوجية يكون مونومراتها أحماض أمينية.

تحتوي جميع الأحماض الأمينية على مجموعة أمينية (-NH 2) ومجموعة كربوكسيل (-COOH) وتختلف في بنية وخصائص الجذور. الأحماض الأمينية مرتبطة ببعضها البعض عن طريق روابط الببتيد ، لذلك تسمى البروتينات أيضًا ببتيدات متعددة.

السؤال 2. ما هي البنية الأساسية للبروتين؟

في جزيء البروتين ، ترتبط الأحماض الأمينية ببعضها البعض عن طريق رابطة ببتيدية بين ذرات الكربون والنيتروجين. تسلسل الأحماض الأمينية في تكوين سلسلة البولي ببتيد هو الهيكل الأساسي للبروتين.

السؤال 3. كيف تتشكل الهياكل البروتينية الثانوية والثالثية والرباعية؟

يتكون الهيكل الثانوي للبروتين من تكوين روابط هيدروجينية بين مجموعات -CO- و -NH. في هذه الحالة ، يتم لف سلسلة البولي ببتيد في دوامة.

يمكن أن يكتسب اللولب تكوين الكريات ، حيث تنشأ روابط مختلفة بين جذور الأحماض الأمينية في اللولب. الكريات هي البنية الثلاثية للبروتين.

إذا تم دمج العديد من الكريات في مجمع معقد واحد ، فسيظهر هيكل رباعي. على سبيل المثال ، يتكون الهيموجلوبين في الدم البشري من أربع كريات.

السؤال 4. ما هو تمسخ البروتين؟

يسمى انتهاك البنية الطبيعية للبروتين تمسخًا. تحت تأثير عدد من العوامل (الكيميائية ، المشعة ، درجة الحرارة ، إلخ) ، يمكن تدمير الهياكل الرباعية والثالثية والثانوية للبروتين. إذا توقف عمل العامل ، يمكن للبروتين استعادة هيكله. إذا زاد عمل العامل ، فإن الهيكل الأساسي للبروتين ، سلسلة البولي ببتيد ، يتم تدميره أيضًا. هذه عملية لا رجوع فيها - لا يمكن للبروتين استعادة الهيكل.

السؤال 5. على أي أساس يتم تقسيم البروتينات إلى بسيطة ومعقدة؟

تتكون البروتينات البسيطة حصريًا من الأحماض الأمينية. قد تشمل البروتينات المعقدة مواد عضوية أخرى: الكربوهيدرات (ثم تسمى البروتينات السكرية) ، الدهون (البروتينات الدهنية) ، احماض نووية(البروتينات النووية).

بحثت هذه الصفحة عن:

• ما هي المواد التي تسمى البروتينات أو البروتينات
• كيف تنقسم البروتينات إلى بسيطة ومعقدة؟
• ما هي المواد التي تسمى البروتينات
• ما هي المواد التي تسمى البروتينات
• مقال عن السنجاب الصف 4

البروتينات ووظائفها.

سوف ندرس المواد الرئيسية التي تتكون منها الكائنات الحية لدينا. البروتينات من أهمها.

يمكن أن يساهم نقص البروتين الجيد في النظام الغذائي في ظهور أعراض لا علاقة لها على ما يبدو مثل العجز الجنسي ، ومشاكل ضغط الدم ، والتعب ، والسمنة ، ومرض السكري ، والالتهابات المتكررة ، ومشاكل الجهاز الهضمي ، وفقدان العظام مما يؤدي إلى هشاشة العظام. يؤدي التقييد الشديد للبروتين الغذائي إلى كواشيوركور ، وهو شكل من أشكال سوء التغذية يتميز بفقدان كتلة العضلات ، وتوقف النمو ، وانخفاض المناعة.

تحدث الحساسية عادة بسبب تأثير البروتينات الأجنبية على أجسامنا. يتم تقسيم البروتينات التي تدخل الجسم إلى ببتيدات وأحماض أمينية أصغر بواسطة إنزيمات هضمية تسمى "البروتياز". يمكن أن يكون سبب الحساسية الغذائية هو عدم قدرة الجسم على هضم بروتينات معينة. كما أن طهي البروتينات الغذائية المشوهة يسهل عملية الهضم. يمكن أن تحدث الحساسية أو التسمم أيضًا بسبب التعرض للبروتينات التي تتجاوز الجهاز الهضميعن طريق الاستنشاق أو الامتصاص من خلال الأغشية المخاطية أو الحقن عن طريق اللسعات أو اللسعات.

السناجب(بروتينات ، عديد ببتيدات) - مواد كربونية ، تتكون من سلسلة مرتبطة أحماض أمينية. إلزامية جزء لا يتجزأكل الخلايا.

أحماض أمينية- مركبات الكربون ، التي تحتوي جزيئاتها في وقت واحد على مجموعات الكربوكسيل (-COOH) والأمين (NH2).

مركب مكون من عدد كبيرالأحماض الأمينية تسمى بولي ببتيد. كل بروتين في تركيبته الكيميائية هو عديد ببتيد. تتكون بعض البروتينات من عدة سلاسل متعددة الببتيد. تحتوي معظم البروتينات على ما متوسطه 300-500 من بقايا الأحماض الأمينية. العديد من البروتينات الطبيعية القصيرة جدًا ، 3-8 أحماض أمينية طويلة ، والبوليمرات الحيوية الطويلة جدًا ، أكثر من 1500 من الأحماض الأمينية ، معروفة.

تحتوي سموم العنكبوت والأفاعي على بروتينات لها تأثيرات سامة للأعصاب ومحللة للبروتين ومحللة للدم. تتكون العديد من هياكل الجسم من البروتين. يصنع الشعر والأظافر من الكيراتين ، وهي سلاسل بروتينية طويلة تحتوي على نسبة عالية من الأحماض الأمينية السيستين. يوجد في الأوتار والأربطة والعديد من الأنسجة التي تعمل بمثابة هيكلية أو وظائف ميكانيكية. يتكون الكولاجين من تسلسلات الأحماض الأمينية التي ترتبط ببعضها البعض في بنية ثلاثية الحلزونية لتكوين ألياف قوية جدًا.

تحدد خصائص البروتينات تكوين الأحماض الأمينية الخاصة بها ، في تسلسل ثابت تمامًا ، ويتم تحديد تكوين الأحماض الأمينية ، بدوره ، بواسطة الكود الجيني. عند تكوين البروتينات ، يتم استخدام 20 من الأحماض الأمينية القياسية.

هيكل البروتينات.

هناك عدة مستويات:

- الهيكل الأساسي -يحددها ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في سلسلة البولي ببتيد.

بالوزن عظمهو 70٪ مادة معدنية 8٪ ماء و 22٪ بروتين. تتكون الأنسجة العضلية من 65٪ تقريبًا من الأكتين والميوسين ، وهي بروتينات مقلصة تتيح حركة العضلات. الكازين هو بروتين مغذي يحتوي على الفوسفور موجود في الحليب. يشكل حوالي 80٪ من البروتين الموجود في الحليب ويحتوي على جميع الأحماض الأمينية الشائعة.

يشير مصطلح "حمض أميني أساسي" إلى حمض أميني مطلوب لتلبية المتطلبات الفسيولوجية ويجب توفيره في النظام الغذائي. يتم تصنيع الأرجينين بواسطة الجسم ، ولكن بمعدل لا يكفي لتلبية احتياجات النمو. الميثيونين مطلوب بكميات كبيرة لإنتاج السيستين إذا لم يتم توفير الحمض الأميني الأخير بشكل كافٍ في النظام الغذائي. وبالمثل ، يمكن تحويل فينيل ألانين إلى تيروزين ، ولكن هناك حاجة إليه بكميات كبيرة عندما يكون النظام الغذائي ناقصًا في التيروزين.

يمكن تشبيه عشرين حمضًا أمينيًا مختلفًا بـ 20 حرفًا من الأبجدية الكيميائية ، والتي تشكل "كلمات" بطول 300-500 حرفًا. باستخدام 20 حرفًا ، يمكنك كتابة عدد غير محدود من هذه الكلمات الطويلة. إذا اعتبرنا أن استبدال أو إعادة ترتيب حرف واحد على الأقل في كلمة ما يعطيها معنى جديدًا ، فإن عدد التركيبات في الكلمة التي يبلغ طولها 500 حرف سيكون 20500.

يعتبر التيروزين ضروريًا للأشخاص الذين يعانون من مرض بيلة الفينيل كيتون ، والذين لا يستطيع أيضهم تحويل الفينيل ألانين إلى التيروزين. يشار أحيانًا إلى Isoleucine و leucine و valine باسم "الأحماض الأمينية المتفرعة السلسلة" لأن سلاسل الكربون الخاصة بها متفرعة. في جميع الأحماض الأمينية العشرين باستثناء الجلايسين ، يتم ربط ذرة الكربون الأمينية بأربعة بدائل مختلفة. توجد روابط الوتد أعلى مستوى العرض ، والروابط المتقطعة أسفل مستوى العرض. مواضيع لحفظ الصور.

كيمياء البروتين للبروتينات

بول ميسيير ، طالب دكتوراه في الحفظ ، مختبر تحليلي للحفظ ، معهد سميثسونيان.

مقدمة: الألبومين كبروتين

يعد استخدام البروتين كمواد تقليدية للفنان طويل الأمد وراسخًا. عندما بحث المصورون الأوائل عن وسيلة مناسبة لعمل المطبوعات والسلبيات ، أصبح استخدام بياض البيض أمرًا لا مفر منه.

من المعروف أن استبدال حتى وحدة من الأحماض الأمينية بوحدة أخرى في جزيء البروتين يغير خصائصه. كل خلية تحتوي على عدة آلاف أنواع مختلفةجزيئات البروتين ، ويتميز كل منها بتسلسل محدد بدقة من الأحماض الأمينية. إنه ترتيب تناوب الأحماض الأمينية في جزيء بروتين معين الذي يحدد خصائصه الفيزيائية والكيميائية والبيولوجية الخاصة. الباحثون قادرون على فك تسلسل الأحماض الأمينية في جزيئات البروتين الطويلة وتوليف هذه الجزيئات.

النتيجة البارزة لهذه التجربة الأولية هي بصمة البروتين. بشكل عام ، يشير مصطلح البروتين إلى بياض بيضة الدجاج. في البيضة ، يكون البروتين مزيجًا نقيًا نسبيًا من العديد من البروتينات المنتشرة في الماء. تكوين الألبومين.

عندما يجف مكون الماء أثناء إنتاج اللب ، يتسرب طلاء السطح الناتج تمامًا تقريبًا. بعد التقادم ، تكون هذه الطبقة عرضة بشكل ملحوظ لخاصية تغير اللون والتشقق. كخطوة أولى نحو فهم الخصائص وسلوك تدهور صور البروتين ، قد يكون من المفيد مراجعة البروتينات المعنية وكيميائها.

- الهيكل الثانوي- جزيئات بروتينية على شكل حلزوني بمسافات متساوية بين المنعطفات.

بين مجموعات N-Hو C = O ، الموجودة على المنعطفات المجاورة ، تنشأ روابط هيدروجينية. يتم تكرارها عدة مرات ، وربط المنعطفات المنتظمة للولب.

- الهيكل الثالث- تشكيل ملف حلزوني.

البروتينات المكونة للبروتين

البروتينات الرئيسية الموجودة في بياض البيض مذكورة أدناه. تشتمل مكونات البروتين الأخرى على: بروتين فلافوبروتين ، بروتين يافوجليكوبروتين ، أوفوماكروغلوبولين ، مثبط أوفو وأفيدين.

الوظائف البيولوجية لبروتينات المرق

تصنف البروتينات حسب الوظائف والخصائص البيولوجية. يتم تضمين الألبومين والكونالبومين في فئة الألبومين الواسعة. وتجدر الإشارة إلى أن كلمة "بروتين" تشير إلى خليط بروتين مشتق من بياض البيض ، بينما يشير الألبومين إلى فئة معينة من البروتينات. كمجموعة ، تذوب الألبومات عادة في الماء وتخفف المحاليل الملحية.

يتكون هذا التشابك من التشابك المنتظم لأقسام سلسلة البروتين. تجذب مجموعات الأحماض الأمينية الموجبة والسالبة الشحنة وتجمع حتى الأجزاء المتباعدة على نطاق واسع من سلسلة البروتين. أجزاء أخرى من جزيء البروتين ، تحمل ، على سبيل المثال ، جذور "طاردة للماء" (كارهة للماء) ، تقترب أيضًا من بعضها البعض.

تتخثر بالحرارة وتوجد في السوائل الخلالية للحيوانات. تتمثل الوظيفة البيولوجية للكونالبومين في عزل وحبس الشوائب المعدنية في بياض البيض. تصنف Ovocucoid و ovomucin على أنها بروتينات مخاطية. تكون البروتينات المخاطية مستقرة بشكل عام في درجات حرارة عالية وتذوب بسهولة في الماء والمحاليل الملحية الخفيفة. كقاعدة عامة ، يمكن تخثرها مع انخفاض درجة الحموضة والإيثانول. تحدث بشكل طبيعي في الجلد والعظام والدم والبيض. في البويضة ، البويضة هي المسؤولة عن زيادة سماكة البياض.

الجلوبيولين شيء آخر التصنيف العامالبروتينات. تشبه هذه البروتينات الألبومين من حيث تخثرها عند تسخينها وقابلة للذوبان في المحاليل الملحية الخفيفة. كفئة ، فهي عمومًا غير قابلة للذوبان في الماء. تم العثور على هذه البروتينات ، مثل الألبومين ، في السوائل الخلالية للحيوانات. الليزوزيم ، الموجود أيضًا في لعاب الإنسان ، هو إنزيم يدمر البكتيريا. يتم الحصول على البروتينات عن طريق ضم الأحماض الأمينية فيما يسمى برابطة الببتيد. تتكون الرابطة الببتيدية في تفاعل بين المجموعة الأمينية لحمض أميني واحد ومجموعة الكربوكسيل لحمض أميني آخر. السندات الناتجة تنتج الماء.

يتميز كل نوع من أنواع البروتين بشكله الخاص على شكل كرة ذات ثنيات وحلقات. يعتمد الهيكل الثلاثي على الهيكل الأساسي ، أي على ترتيب الأحماض الأمينية في السلسلة.
- هيكل رباعي- بروتين التجميع ، ويتكون من عدة سلاسل تختلف في التركيب الأولي.
عند الجمع بينهما ، ينتج عنهما بروتين معقد لا يحتوي على بنية ثلاثية فحسب ، بل هيكل رباعي أيضًا.

غالبًا ما يشار إلى البروتينات باسم بوليمرات الأحماض الأمينية. تصنف المجموعات الوظيفية للأحماض الأمينية حسب خصائصها المميزة. عند القياس عند أو بالقرب من الحياد ، يوجد قطبي وغير قطبي المجموعات الوظيفية. هناك أيضًا مجموعات سالبة الشحنة وشحنة موجبة.

التركيب الأساسي لبروتينات البروتين

يُعرف المحتوى الأولي ومحتوى الأحماض الأمينية وتسلسل الأحماض الأمينية للبروتين بتكوينه الأساسي. تحتوي جميع البروتينات على الكربون والأكسجين والنيتروجين والهيدروجين. يُعرف الشكل ثلاثي الأبعاد للبروتين بتشكله. البروتينات الأساسية للبروتينات تشترك في تشكيل "كروي". تتكون البروتينات الكروية من كتلة مستديرة ومضغوطة من سلاسل البروتين المتشابكة. يرجع الشكل الدقيق للشكل الكروي إلى العلاقة بين مكونات الأحماض الأمينية لأنها تميل نحو أدنى حالة طاقة حرة للبروتين.

تمسخ البروتين.

تحت تأثير الإشعاع المؤين ، وارتفاع درجة الحرارة ، والإثارة القوية ، وقيم الأس الهيدروجيني القصوى (تركيز أيونات الهيدروجين) ، بالإضافة إلى عدد من المذيبات العضوية مثل الكحول أو الأسيتون ، تغير البروتينات حالتها الطبيعية. يسمى انتهاك التركيب الطبيعي للبروتين تمسخ.الغالبية العظمى من البروتينات تفقد نشاطها البيولوجي ، على الرغم من أن هيكلها الأساسي لا يتغير بعد تمسخ. الحقيقة هي أنه في عملية التمسخ ، يتم انتهاك الهياكل الثانوية والثالثية والرباعية ، بسبب التفاعلات الضعيفة بين بقايا الأحماض الأمينية ، ولا تنكسر روابط الببتيد التساهمية (مع اتحاد الإلكترونات). يمكن ملاحظة تمسخ لا رجعة فيه عند تسخين بروتين بيض الدجاج السائل والشفاف: يصبح كثيفًا ومعتمًا. يمكن أن يكون التمسخ أيضًا قابلاً للعكس. بعد القضاء على عامل تغيير الطبيعة ، يمكن للعديد من البروتينات العودة إلى شكلها الطبيعي ، أي تجديد.

إن قدرة البروتينات على تغيير التركيب المكاني بشكل عكسي استجابةً لتأثير العوامل الفيزيائية أو الكيميائية تكمن وراء التهيج ، وهي الخاصية الأكثر أهمية لجميع الكائنات الحية.

وظائف البروتين.

المحفز.

تحدث المئات من التفاعلات الكيميائية الحيوية بشكل مستمر في كل خلية حية. في سياق هذه التفاعلات ، يحدث انقسام وأكسدة العناصر الغذائية القادمة من الخارج. تستخدم الخلية طاقة العناصر الغذائية التي يتم الحصول عليها نتيجة الأكسدة ونواتج تكسيرها لتجميع المركبات العضوية المختلفة التي تحتاجها. يتم توفير الحدوث السريع لمثل هذه التفاعلات عن طريق المحفزات البيولوجية أو مسرعات التفاعل - الإنزيمات. يُعرف أكثر من ألف إنزيم مختلف. كلهم من البيض.
بروتينات الإنزيم - تسرع التفاعلات في الجسم. تشارك الإنزيمات في تكسير الجزيئات المعقدة (تقويض) وتوليفها (الابتنائية) ، بالإضافة إلى إنشاء وإصلاح تخليق قالب DNA و RNA.

الهيكلي.

البروتينات الهيكلية للهيكل الخلوي ، مثل نوع من المحرك ، تعطي شكلًا للخلايا والعديد من العضيات وتشارك في تغيير شكل الخلايا. الكولاجين والإيلاستين هما المكونان الرئيسيان للمادة بين الخلايا للنسيج الضام (على سبيل المثال ، الغضاريف) ، والشعر والأظافر وريش الطيور وبعض الأصداف تتكون من بروتين هيكلي آخر ، وهو الكيراتين.

محمي.

1. الحماية المادية.(مثال: الكولاجين هو بروتين يشكل أساس المادة بين الخلايا للأنسجة الضامة)

1. الحماية الكيميائية.يضمن ارتباط السموم بجزيئات البروتين إزالة السموم منها. (مثال: إنزيمات الكبد التي تكسر السموم أو تحولها إلى شكل قابل للذوبان ، مما يساهم في إزالتها بسرعة من الجسم)

1. حماية المناعة.عندما تدخل البكتيريا أو الفيروسات إلى دم الحيوانات والبشر ، يتفاعل الجسم عن طريق إنتاج بروتينات وقائية خاصة - أجسام مضادة. ترتبط هذه البروتينات ببروتينات مسببات الأمراض الغريبة عن الجسم ، مما يثبط نشاطها الحيوي. لكل بروتين غريب ، ينتج الجسم "مضادات بروتينات" خاصة - أجسام مضادة.

تنظيمية.

تنتقل الهرمونات في الدم. معظم الهرمونات الحيوانية عبارة عن بروتينات أو ببتيدات. يعتبر ارتباط الهرمون بالمستقبل إشارة تطلق استجابة في الخلية. تنظم الهرمونات تركيز المواد في الدم والخلايا والنمو والتكاثر والعمليات الأخرى. مثال على هذه البروتينات الأنسولينالذي ينظم تركيز الجلوكوز في الدم.

تتفاعل الخلايا مع بعضها البعض باستخدام بروتينات الإشارة التي تنتقل عبر المادة بين الخلايا. تشمل هذه البروتينات ، على سبيل المثال ، السيتوكينات وعوامل النمو.

السيتوكينات- جزيئات معلومات الببتيد الصغيرة. فهي تنظم التفاعلات بين الخلايا ، وتحدد بقائها على قيد الحياة ، وتحفز أو تثبط النمو ، والتمايز ، والنشاط الوظيفي ، وموت الخلايا المبرمج ، وتضمن تنسيق إجراءات الجهاز المناعي والغدد الصماء والجهاز العصبي.

ينقل.

البروتينات فقط هي التي تنقل المواد في الدم ، على سبيل المثال ، البروتينات الدهنية(نقل الدهون) الهيموغلوبين(نقل الأكسجين) ، ترانسفيرين(نقل الحديد) أو عبر الأغشية - Na +، K + -ATPase(النقل الغشائي المعاكس لأيونات الصوديوم والبوتاسيوم) ، Ca2 + -ATPase(ضخ أيونات الكالسيوم خارج الخلية).

مستقبلات.

يمكن أن توجد مستقبلات البروتين في السيتوبلازم أو تتكامل معها غشاء الخلية. يتعرف جزء واحد من جزيء المستقبل على الإشارة ، والتي غالبًا ما تكون مادة كيميائية، وفي بعض الحالات - العمل الميكانيكي الخفيف (على سبيل المثال ، التمدد) والمحفزات الأخرى.

بناء.

فقدت الحيوانات في عملية التطور القدرة على تصنيع عشرة أحماض أمينية معقدة بشكل خاص ، تسمى أساسية. يحصلون عليها جاهزة من الأغذية النباتية والحيوانية. توجد هذه الأحماض الأمينية في بروتينات منتجات الألبان (الحليب والجبن والجبن القريش) وفي البيض والأسماك واللحوم وكذلك في فول الصويا والفاصوليا وبعض النباتات الأخرى. في السبيل الهضميتنقسم البروتينات إلى أحماض أمينية يتم امتصاصها في الدم وتدخل إلى الخلايا. في الخلايا ، من الأحماض الأمينية الجاهزة ، تُبنى البروتينات الخاصة بها ، والتي تتميز بكائن حي معين. تعد البروتينات مكونًا أساسيًا لجميع الهياكل الخلوية وهذا هو دورها المهم في البناء.

طاقة.

يمكن أن تعمل البروتينات كمصدر للطاقة للخلية. مع نقص الكربوهيدرات أو الدهون ، تتأكسد جزيئات الأحماض الأمينية. تُستخدم الطاقة المنبعثة في هذه العملية لدعم العمليات الحيوية للجسم. مع الصيام المطول ، يتم استخدام بروتينات العضلات والأعضاء اللمفاوية والأنسجة الظهارية والكبد.

المحرك (المحرك).

توفر فئة كاملة من البروتينات الحركية حركات الجسم ، على سبيل المثال ، تقلص العضلات ، بما في ذلك حركة جسور الميوسين في العضلات ، وحركة الخلايا داخل الجسم (على سبيل المثال ، حركة الكريات البيض الأميبية).

في الواقع هو جدا وصف قصيروظائف البروتينات ، والتي يمكن فقط إظهار وظائفها وأهميتها بوضوح في الجسم.

فيديو صغير لفهم البروتينات: