Вопрос 1. Какие вещества называются белками или протеинами?
Белки, или протеины, представляют собой биологические полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Все аминокислоты имеют аминогруппу (-NH 2) и карбоксильную группу (-СООН) и различаются строением и свойствами радикалов. Аминокислоты связаны между собой пептидными связями, поэтому белки называют еще полипептидами.
Еще один пример исследования в Университете Джона Хопкинса показал, что. Существующие и предыдущие курильщики с меньшей вероятностью достигли единства, чем некурящие.
- В настоящее время курильщики более чем в два раза чаще развивают инфекцию.
- Предыдущие курильщики в 8 раз чаще развивали остеомиелит.
Вопрос 2. Что такое первичная структура белка?
В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью между атомами углерода и азота. Последовательность аминокислот в составе по- липептидной цепи является первичной структурой белка.
Вопрос 3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
Алкоголь в избытке может быть непосредственно токсичным для костей, а злоупотребление алкоголем связано с увеличением как числа переломов, так и осложнений заживления трещин, включая инфекцию. В исследовании диагноза лодыжки датского языка, например, злоупотребление алкоголем имело значительно более ранние осложнения, особенно инфекции, от репаративной хирургии лодыжки. Целесообразно устранять чрезмерное употребление алкоголя во время заживления трещин.
Кость - сложная, живая ткань, которая постоянно изменяется и адаптируется к требованиям, предъявляемым к ней. Множество питательных веществ, гормонов и других биохимических факторов имеет важное значение для формирования и поддержания костей, поэтому в процессе восстановления кости происходит одинаковое число факторов. В то время как перелом может быть пугающим и оставлять нас сомнением в силе нашего скелета, такая неудача вполне может рассматриваться как «окно возможностей», чтобы сделать изменения в питании и образе жизни, которые укрепили бы весь скелет и улучшили бы общее состояние здоровья.
Вторичная структура белка формируется при образовании водородных связей между -СО- и -NH- группами. При этом полипептидная цепь закручивается в спираль.
Спираль может приобретать конфигурацию глобулы, так как между радикалами аминокислот в спирали возникают разнообразные связи. Глобула — третичная структура белка.
Если несколько глобул объединяются в единый сложный комплекс, то возникает четвертичная структура. Например, гемоглобин крови человека образован четырьмя глобулами.
Браун через Интернет, спустя много месяцев после того, как был поражен автомобилем на моем велосипеде. С солидной позицией в научных исследованиях она оценила мою конкретную ситуацию и вела меня в добавление конкретных добавок для костного наращивания, а также диетические корректировки и включая дополнительные методы лечения.
Недавно у меня было хирургическое продолжение моего шестого раунда ортопедической хирургии, и через шесть месяцев кости были полностью излечены. Аминокислоты являются основными строительными блоками ферментов, гормонов, белков и тканей организма. Пептид представляет собой соединение, состоящее из 2 или более аминокислот. Олигопептиды имеют 10 или менее аминокислот. Полипептиды и белки представляют собой цепи из 10 или более аминокислот, но пептиды, состоящие из более чем 50 аминокислот, классифицируются как белки.
Вопрос 4. Что такое денатурация белка?
Нарушение природной структуры белка называется денатурацией. Под действием ряда факторов (химических, радиоактивных, температурных и др.) может разрушиться четвертичная, третичная и вторичная структуры белка. В случае, если действие фактора прекращается, белок может восстановить свою структуру. Если же действие фактора нарастает, разрушается и первичная структура белка — полипептидная цепь. Это уже необратимый процесс — восстановить структуру белок не может.
В животном мире пептиды и белки регулируют обмен веществ и обеспечивают структурную поддержку. Клетки и органы нашего организма контролируются пептидными гормонами. Недостаточный белок в рационе может препятствовать тому, чтобы организм получал адекватные уровни пептидных гормонов и структурных белков для поддержания нормальных функций организма. Отдельные аминокислоты служат в качестве нейротрансмиттеров и модуляторов различных физиологических процессов, тогда как белки катализируют большинство химических реакций в организме, регулируют экспрессию генов, регулируют иммунную систему, образуют основные составляющие мышц и являются основными структурными элементами клеток.
Вопрос 5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
Простые белки состоят исключительно из аминокислот. В состав сложных белков могут входить другие органические вещества: углеводы (тогда они называются гликопротеинами), жиры (липопротеины), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеины).
На этой странице искали:
- какие вещества называются белками или протеинами
- по какому признаку белки делятся на простые и сложные
- какие вещества называются белками
- какие вещества называют белками
- сочинение про белку 4 класс
Белки и их функции.Изучим основные вещества составляющие наши с вами организмы. Одни из них самых важных это белки.
Дефицит хорошего качества белка в рационе может способствовать, по-видимому, несвязанным симптомам, таким как сексуальная дисфункция, проблемы с артериальным давлением, усталость, ожирение, диабет, частые инфекции, проблемы с пищеварением и потеря костной массы, приводящие к остеопорозу. Тяжелое ограничение диетического белка вызывает квашиоркор, который является формой недоедания, характеризующейся потерей мышечной массы, спадом роста и сниженным иммунитетом.
Аллергии обычно вызваны действием чужеродных белков на наше тело. Протеины, которые попадают в организм, подразделяются на более мелкие пептиды и аминокислоты пищеварительными ферментами, называемыми «протеазами». Аллергии на продукты питания могут быть вызваны неспособностью организма переваривать конкретные белки. Приготовление денатура диетических белков и облегчает их пищеварение. Аллергии или отравления также могут быть вызваны воздействием белков, которые обходят пищеварительную систему путем ингаляции, абсорбции через слизистые оболочки или инъекции укусами или укусами.
Белки (протеины, полипептиды) – углеродные вещества, состоящие из соединенных в цепочку аминокислот . Являются обязательной составной частью всех клеток.
Аминокислоты - углеродные соединения, в молекулах которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные (NH2) группы.
Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется - полипептидом . Каждый белок по своему химическому строению является полипептидом. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. В составе большинства белков находится в среднем 300-500 остатков аминокислот. Известно несколько очень коротких природных белков, длиной в 3-8 аминокислот, и очень длинных биополимеров, длиной более чем в 1500 аминокислот.
Яды пауков и змей содержат белки, которые обладают разнообразными нейротоксическими, протеолитическими и гемолитическими эффектами. Многие структуры организма образуются из белка. Волосы и гвозди сделаны из кератинов, которые представляют собой длинные белковые цепи, содержащие высокий процент аминокислотного цистеина. Он содержится в сухожилиях, связок и многих тканях, которые служат структурным или механическим функциям. Коллаген состоит из аминокислотных последовательностей, которые соединяются в тройную спиральную структуру с образованием очень сильных волокон.
Свойства белков, определяет их аминокислотный состав, в строго зафиксированной последовательности, а аминокислотный состав в свою очередь определяется генетическим кодом. При создании белков используется 20 стандартных аминокислот.
Структура белков.
Выделяют несколько уровней:
- Первичная структура - определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи.
По массе костная ткань составляет 70% минерального вещества, 8% воды и 22% белка. Мышечная ткань состоит примерно из 65% актина и миозина, которые являются сократительными белками, которые обеспечивают движение мышц. Казеин - это питательный фосфорсодержащий белок, присутствующий в молоке. Он составляет примерно 80% белка в молоке и содержит все распространенные аминокислоты.
Термин «незаменимая аминокислота» относится к аминокислоте, которая требуется для удовлетворения физиологических потребностей и должна поставляться в рационе. Аргинин синтезируется организмом, но с темпом, который недостаточен для удовлетворения потребностей роста. Метионин требуется в больших количествах для получения цистеина, если последняя аминокислота недостаточно подана в рационе. Аналогично, фенилаланин может быть превращен в тирозин, но необходим в больших количествах, когда диета недостаточна для тирозина.
Двадцать разных аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300-500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Если считать, что замена или перестановка хотя бы одной буквы в слове придает ему новый смысл, то число комбинаций в слове длиной в 500 букв составит 20500.
Тирозин необходим для людей с болезнью фенилкетонурия, метаболизм которой не может превратить фенилаланин в тирозин. Изолейцин, лейцин и валин иногда называют «аминокислотами с разветвленной цепью», потому что их углеродные цепи разветвлены. Во всех 20 аминокислотах, кроме глицина, атом углерода с аминогруппой присоединен к четырем различным заместителям. Клиновые связи находятся выше плоскости отображения, а пунктирные связи находятся ниже плоскости дисплея. Темы по сохранению фотографий.
Химия белка белков
Пол Мессье, аспирант по консервации, аналитическая лаборатория консервации, Смитсоновский институт.
Введение: альбумин в виде белка
Использование белка в качестве материала традиционного художника длительное и хорошо установлено. Поскольку ранние фотографы искали подходящую среду для изготовления отпечатков и негативов, использование яичного белка стало неизбежным.Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет ее свойства. В каждой клетке содержится несколько тысяч разных видов белковых молекул, и для каждого из них характерна строго определенная последовательность аминокислот. Именно порядок чередования аминокислот в данной белковой молекуле определяет ее особые физико-химические и биологические свойства. Исследователи умеют расшифровывать последовательность аминокислот в длинных белковых молекулах и синтезировать такие молекулы.
Выдающимся результатом этого первоначального эксперимента является белковый отпечаток. В общем, термин белок относится к яичному белку курицы. В яйце белок является относительно чистой смесью многочисленных белков, диспергированных в воде. Состав альбумина.
По мере того как компонент воды высыхает во время производства бумажной массы, полученное поверхностное покрытие почти полностью протекает. После старения этот слой заметно восприимчив к характеристике: обесцвечиванию и растрескиванию. В качестве первого шага к пониманию свойств и деградации поведения белковых фотографий может оказаться полезным обзор вовлеченных белков и их химии.
- Вторичная структура – белковые молекулы в виде спирали, с одинаковыми расстояниями между витками.
Между группами N-Н и С=О, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они повторенные многократно, скрепляют регулярные витки спирали.
- Третичная структура – образование спиралиевого клубка.
Составляющие белки белка
Основные белки, найденные в яичном белке, перечислены ниже. Другие белковые компоненты включают в себя: флавопротеин, яйвогликопротеин, овомакроглобулин, овуингибитор и авидин.
Биологические функции белков бульона
Белки классифицируются по биологическим функциям и свойствам. Овальбумин и кональбумин включены в альбумин широкого класса. Стоит отметить, что слово «белок» относится к белковой смеси, полученной из яичного белка, тогда как альбумин относится только к определенному классу белков. Как группа, альбумины обычно растворяются в воде и разбавляют солевые растворы.Этот клубок образован закономерным переплетением участков белковой цепи. Положительно и отрицательно заряженные группы аминокислот притягиваются и сближают даже далеко отстоящие друг от друга участки белковой цепи. Сближаются и иные участки белковой молекулы, несущие, например, «водоотталкивающие» (гидрофобные) радикалы.
Они коагулируются теплом и находятся в интерстициальных жидкостях животных. Биологическая функция кональбумина состоит в том, чтобы изолировать и секвестрировать металлические примеси в яичном белке. Овокукоид и овомуцин классифицируются как мукопротеины. Мукопротеины обычно стабильны в высокой температуре и легко растворяются в воде и мягких солевых растворах. Как правило, их можно коагулировать с низким рН и этанолом. В природе они встречаются в коже, кости, крови и яйцах. В яйце овумуцин отвечает за сгущение белого.
Глобулины - еще одна общая классификация белков. Эти белки напоминают альбумины в том, что они коагулируются при нагревании и растворимы в мягких солевых растворах. Как класс, они обычно нерастворимы в воде. Как и альбумины, эти белки встречаются в интерстициальных жидкостях животных. Лизоцим, который также содержится в слюне человека, представляет собой фермент, который разрушает бактерии. Белки получают путем соединения аминокислот так называемой пептидной связью. пептидная связь образуется в реакции между аминогруппой одной аминокислоты и карбоксильной группой другой аминокислоты. полученная связь дает воду.
Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т. е. от порядка расположения аминокислот в цепи.
- Четвертичная структура – сборный белок, состоящий из нескольких цепей, отличающихся по первичной структуре.
Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.Белки часто называют аминокислотными полимерами. Функциональные группы аминокислот классифицируются по характерным свойствам. Измеряемый при нейтральном или близком к нему нейтральном уровне, существуют полярные и неполярные функциональные группы. Есть также положительно заряженные и отрицательно заряженные группы.
Первичная структура белков-белков
Элементарное содержание, содержание аминокислот и аминокислотная последовательность белка известно как его первичная структура. Все белки содержат углерод, кислород, азот и водород. Трехмерная форма белка известна как его конформация. основные белки белков разделяют «глобулярную» конформацию. Глобулярные белки состоят из округлой, компактной массы переплетенной белковой цепи. точная форма глобулярной формы обусловлена взаимосвязи компонентов аминокислот, поскольку они стремятся к наименьшему состоянию свободной энергии для белка.
Денатурация белка.
Под действием ионизирующей радиации, высокой температуры, сильного взбалтывания, экстремальных значений рН (концентрация йонов водорода), а также ряда органических растворителей, таких, как спирт или ацетон, белки изменяют свое естественное состояние. Нарушение природной структуры белка называют денатурацией. Подавляющее большинство белков утрачивает при этом биологическую активность, хотя первичная структура их после денатурации не меняется. Дело в том, что в процессе денатурации нарушаются вторичная, третичная и четвертичная структуры, обусловленные слабыми взаимодействиями между аминокислотными остатками, а ковалентные пептидные связи (с объединением электронов) не разрываются. Необратимую денатурацию можно наблюдать при нагревании жидкого и прозрачного белка куриного яйца: он становится плотным и непрозрачным. Денатурация может быть и обратимой. После устранения денатурирующего фактора многие белки способны вернуть естественную форму, т.е. ренатурировать.
Способность белков к обратимому изменению пространственной структуры в ответ на действие физических или химических факторов лежит в основе раздражимости - важнейшего свойства всех живых существ.
Функции белков.
Каталитическая.
В каждой живой клетке происходят непрерывно сотни биохимических реакций. В ходе этих реакций идут расщепление и окисление поступающих извне питательных веществ. Полученную вследствие окисления энергию питательных веществ и продукты их расщепления клетка использует для синтеза необходимых ей разнообразных органических соединений. Быстрое протекание таких реакций обеспечивают биологические катализаторы, или ускорители реакций, - ферменты. Известно более тысячи разных ферментов. Все они белки.
Белки-ферменты – ускоряют протекающие реакции в организме. Ферменты учавствуют в расщеплении сложных молекул (катаболизм) и их синтезе (анаболизм) а также создания и ремонте ДНК и матричного синтеза РНК.Структурная.
Структурные белки цитоскелета, как своего рода арматура, придают форму клеткам и многим органоидам и участвуют в изменении формы клеток. Коллаген и эластин - основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.
Защитная.
- Физическая защита. (пример: коллаген - белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей)
- Химическая защита. Связывание токсинов белковыми молекулами обеспечивает их детоксикацию. (пример: ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма)
Регуляторная.
- Иммунная защита. На попадание бактерий или вирусов в кровь животных и человека организм реагирует выработкой специальных защитных белков - антител. Эти белки связываются с чужеродными для организма белками возбудителей заболеваний, чем подавляется их жизнедеятельность. На каждый чужеродный белок организм вырабатывает специальные «антибелки» - антитела.
Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных - это белки или пептиды. Связывание гормона с рецептором является сигналом, запускающим в клетке ответную реакцию. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин , который регулирует концентрацию глюкозы в крови.
Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.
Цитокины - небольшие пептидные информационные молекулы. Они регулируют взаимодействия между клетками, определяют их выживаемость, стимулируют или подавляют рост, дифференцировку, функциональную активность и программируемую клеточную смерть, обеспечивают согласованность действий иммунной, эндокринной и нервной систем.
Транспортная.
Только белки осуществляют перенос веществ в крови, например, липопротеины (перенос жира), гемоглобин (транспорт кислорода), трансферрин (транспорт железа) или через мембраны- Na+,К+-АТФаза (противоположный трансмембранный перенос ионов натрия и калия), Са2+-АТФаза (выкачивание ионов кальция из клетки).
Рецепторная.
Белковые рецепторы могут как находиться в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану. Одна часть молекулы рецептора воспринимает сигнал, которым чаще всего служит химическое вещество, а в некоторых случаях - свет, механическое воздействие (например, растяжение) и другие стимулы.
Строительная.
Животные в процессе эволюции утратили способность осуществлять синтез десяти особенно сложных аминокислот, называемых незаменимыми. Они получают их в готовом виде с растительной и животной пищей. Такие аминокислоты содержатся в белках молочных продуктов (молоко, сыр, творог), в яйцах, рыбе, мясе, а также в сое, бобах и некоторых других растениях. В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются в кровь и попадают в клетки. В клетках из готовых аминокислот строятся собственные белки, характерные для данного организма. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных структур и в этом состоит их важная строительная роль.
Энергетическая.
Белки могут служить источником энергии для клетки. При недостатке углеводов или жиров окисляются молекулы аминокислот. Освободившаяся при этом энергия используется на поддержание процессов жизнедеятельности организма. При длительном голодании используются белки мышц, лимфоидных органов, эпителиальных тканей и печени.
Моторная (двигательная).
Целый класс моторных белков обеспечивает движения организма, например, сокращение мышц, в том числе движение миозиновых мостиков в мышце, перемещение клеток внутри организма (например, амебоидное движение лейкоцитов).
На самом деле это очень краткое описание функций белков, которое только наглядно может продемонстрировать их функции и значимость в организме.
Немного видео для понимания о белках: