Белковая молекула любого типа в нативном состоянии обладает характерной для нее пространственной структурой, часто называемой конформацией. Для обозначения различных уровней структуры белка используют различные термины. Термин вторичная структура относится к вытянутой или спирально скрученной конформации полипептидных цепей. Термин третичная структура относится к способу укладки полипептидной цепи с образованием компактной, плотно упакованной структуры. Более общий термин конформация используют для одновременной характеристики вторичной и третичной структуры цепи, т.е. ее пространственной конфигурации. Термин четвертичная структура обозначает способ обьединения (расположения в пространстве) отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле, состоящей из нескольких подобных цепей.
Как правило, полипептидные цепи белков содержат от 100 до 300 аминокислотных остатков. Некоторые белки имеют более длинные цепи; к ним относятся сывороточный альбумин (около 550 остатков), миозин (около 1800 остатков),т.д.. Однако, если молекулярный вес какого-либо белка превышает 50000, есть все основания предполагать, что в молекуле такого белка содержится не менее двух полипептидных цепей.
Белки высокомолекулярные соединения со строго определенным химическим строением. Молекула белка состоит из одной или нескольких полипептидных цепей, образованных в результате поликонденсации аминокислот. При объединении аминокислот в белковую цепь образуются пептидные связи (-NH-СO-), на одном конце которых находится NH+3 группа, на другом COO- группа.
Рассмотрим структуру пептидной связи.
Особенностью связи является то, что 4 атома N,H,C,O располагаются в одной плоскости (обведенная область на рисунке). Известно, что вращение в молекуле вокруг ординарной связи приводит к появлению поворотных изомеров.
В белках вращение вокруг пептидной связи C-N затруднено (энергия активации 40 - 80 кДж/моль), т.к. эта связь имеет характер двойной связи и, кроме того, в пептидной группе имеет место водородная связь между группой С=O и атомом водорода группы N-H (с энергией активации 20-30 кДж/моль).
Поэтому белок можно рассматривать как цепь связанных друг с другом плоских пептидных звеньев. Вращение этих звеньев возможно лишь вокруг одинарных связей -углерода и аминокислот (см. рис).
Угол поворота вокруг связи С-С обозначается, вокруг cвязи С-N обозначается.
Нахождение наиболее устойчивой конформации белковой цепи требует минимизации ее полной энергии, включая энергию внутримолекулярных водородных связей. Полинг и Кюри установили 2 основных варианта структуры белковой цепи, которые называются -спираль и -форма.
|
-спираль |
-форма |
|
|
Рис. Ориентация водородных связей в структуре белка.
Спираль может быть правозакрученной (=132о, =123о) и левозакрученной (=228о, =237о). -формы бывают параллельные (=61о, =239о) и антипараллельные (=380о, =325о).
Кроме того, в белках встречаются участки, не образующие никакой регулярной структуры. Например, в гемоглобине 75% аминокислот образуют правозакрученные -спирали, а остальные участки цепи вообще никак не упорядочены. Упорядоченные участки часто называют кристаллической частью белковой молекулы, а неупорядоченные участки - аморфной формой белка.
Аморфные участки - депо строительного материала, который в случае необходимости используется для построения упорядоченных участков.
Синтезируемые в клетке полипептидные цепи, образованные в результате последовательного соединения аминокислотных остатков, представляют собой как бы полностью развернутые белковые молекулы. Для того, чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, цепь должна определенным образом свернуться в пространстве, сформировав функционально активную ("нативную") структуру. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной аминокислотной последовательности пространственных структур, сворачивание каждого белка приводит к образованию единственной нативной конформации. Таким образом, должен существовать код, определяющий взаимосвязь между аминокислотной последовательностью полипептидной цепи и типом пространственной структуры, которую она образует.
Оказалось, что процесс сворачивания белка in vivo не может считаться ни спонтанным, ни энергонезависимым. Благодаря существующей внутри клетки высоко координированной системе регуляции, полипептидная цепочка с самого момента своего "рождения", сходя с рибосомы, попадает под контроль факторов, которые, не изменяя специфического пути сворачивания (определяемого генетическим кодом), обеспечивают оптимальные условия для реализации быстрого и эффективного образования нативной пространственной структуры.
Способность того или иного участка полипептидной цепи образовывать элемент вторичной структуры (например, свернуться в a-спираль) зависит от характера аминокислотной последовательности данного отрезка цепи. Таким образом, число и расположение a-спиралей, b-тяжей и петель по ходу полипептидной цепи различно у разных белков и определяется генетическим кодом. Этим объясняется потенциальная способность любой полипептидной цепи к спонтанному сворачиванию уже в уникальную третичную структуру.
Рис. Схема пространственной структуры маленького белка (панкреатического ингибитора трипсина). Ход главной цепи изображен на фоне общего контура молекулы; выделены -спирали, -тяжи, резкий поворот цепи (t) и цистеиновые мостики (- - -). Так как белок сворачивается сам собой, то все это можно предсказать по одной лишь первичной структуре белка. Боковые группы здесь не показаны, но - в принципе - и их расположение в пространстве тоже можно предсказывать.
Согласно современным представлениям, процесс сворачивания имеет иерархическую природу: вначале очень быстро (за миллисекунды) формируются элементы вторичной структуры, служащие как бы "затравками" для образования более сложных архитектурных мотивов (стадия 1). Второй стадией (также происходящей очень быстро) является специфическая ассоциация некоторых элементов вторичной структуры с образованием супервторичной структуры (это могут быть сочетания нескольких a-спиралей, нескольких b-цепей либо смешанные ассоциаты данных элементов).
Формирование нативной структуры белков, состоящих из двух или более доменов, усложняется за счет дополнительной стадии - установления специфических контактов между доменами. Ситуация еще более усложняется, когда функционально активна олигомерная форма белка (то есть состоящая из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых после сворачивания образует так называемую субъединицу). В этих случаях добавляется еще одна стадия - установление контактов между субъединицами.
Стадия превращения "расплавленной глобулы" в нативный белок является самой медленной, ограничивающей скорость всего процесса. Это обусловлено тем, что установление "оптимального набора" специфических взаимодействий, стабилизирующих нативную конформацию, связано с необходимостью структурных перестроек, происходящих относительно медленно. К их числу относится цис-транс-изомеризация пептидной связи, предшествующей остатку пролина. Поскольку транс-конформация более стабильна, она преобладает во вновь синтезированной полипептидной цепи. Однако для образования нативной структуры белка необходимо, чтобы около 7% связей, образованных остатками пролина, изомеризовались в цис-конформацию. Эта реакция, приводящая к повороту цепи на 1800 вокруг C-N связи, идет чрезвычайно медленно. In vivo она ускоряется благодаря действию специального фермента - пептидил-пролил-цис/транс-изомеразы.
Второй фермент, ускоряющий процесс сворачивания, катализирует образование и изомеризацию дисульфидных связей. Он локализуется в просвете эндоплазматического ретикулума и способствует сворачиванию секретируемых клетками белков, содержащих дисульфидные мостики (например, инсулин, рибонуклеаза, иммуноглобулины). Рис. 3 поясняет роль этого фермента в образовании дисульфидных связей, стабилизирующих нативную структуру белка, и в расщеплении "неправильных" S-S-мостиков.
Вторичная структура белка. Прежде всего у нас речь пойдет о регулярных вторичных структурах - об a-спиралях и о b-структуре.
Укладка a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка. Эти вторичные структуры отличаются определенными, периодическими конформациями главной цепи - при разнообразии конформаций боковых групп.
Рис.. Вторичная структура полипептидной цепи (a-спираль и тяж b-листа) и третичная структура белковой глобулы.
Начнем со спиралей. Они могут быть левые и правые, у них может быть разный период и шаг. Правые (R) спирали приходят к нам, завиваясь против часовой стрелки (что отвечает положительному отсчету угла в тригонометрии); левые (L) - приходят, вращаясь по стрелке.
Важнейшие спирали в полипептидной цепи держатся водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами. В принципе, возможны следующие спирали, стянутые Н-связями: 27, 310, 413 (обычно именуемая a) и 516 (она же p). Здесь в названии "27" - "2" означает связь со 2-м по цепи остатком, а "7" - число атомов в цикле (O......H-N-C"-Ca-N-C"), замыкаемом этой связью. Тот же смысл имеют цифры и в названии других спиралей.
Рис. Водородные связи (они показаны стрелками), характерные для разных спиралей.
Какие из этих спиральных структур преобладают в белках? a-спирали. Почему? Ответ на этот вопрос дает карта Рамачандрана для типичного аминокислотного остатка - аланина, на которой отмечены конформации, периодическое повторение которых приводит к завязыванию изображенных на рисунке водородных связей.
Рис. Конформации различных вторичных структур на фоне карты разрешенных и запрещенных конформаций аминокислотных остатков. 27R, 27L: правая и левая спираль 27; 310R, 310L: правая и левая спираль 310; R, L - правая и левая -спираль; R, L - правая и левая -спираль. - -структура (подробности см. на Рис.7-8б). Р - спираль Poly(Pro)II. - конформации, разрешенные для аланина (Ala); - области, разрешенные лишь для глицина, но не для аланина и других остатков; - области, запрещенные для всех остатков. и - углы внутреннего вращения в белковой цепи.
Видно, что только спираль R (-правая) лежит достаточно глубоко внутри области, разрешенной для аланина (и для всех других остатков). Другие спирали лежат либо на краю этой области (например, левая спираль L или правая спираль 310), где конформационные напряжения уже возрастают, либо в области, доступной только глицину. Поэтому можно ожидать, что именно правая -спираль должна быть, как правило, более стабильной, и потому преобладать в белках - что и наблюдается. В правой -спирали все атомы упакованы оптимально: плотно, но без напряжений; поэтому не удивительно, что в белках таких спиралей много, а в фибриллярных белках они достигают гигантской длины и включают сотни аминокислотных остатков.
В середине 80-х годов началась новая эра в исследовании механизмов регуляции сворачивания белков in vivo. Было обнаружено, что в клетке существует особая категория белков, основной функцией которых является обеспечение правильного характера сворачивания полипептидных цепей в нативную структуру. Эти белки, связываясь с развернутой или частично развернутой конформацией полипептидной цепи, не дают ей "запутаться", образовать неправильные структуры. Они удерживают частично развернутый белок, способствуют его переносу в разные субклеточные образования, а также создают условия для его эффективного сворачивания. Эти белки получили название "молекулярные шапероны", образно отражающее их функцию (английское слово chaperone близко по смыслу к слову "гувернантка").
Для всякого белка характерна, помимо первичной, еще и определенная вторичная структура . Обычно белковая молекула напоминает растянутую пружину.
Это так называемая а-спираль, стабилизируемая множеством водородных связей, возникающих между находящимися поблизости друг от друга СО- и NH-группами. Атом водорода NH-группы одной аминокислоты образует такую связь с атомом кислорода СО-группы другой аминокислоты, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка.
Таким образом аминокислота 1 оказывается связанной с аминокислотой 5, аминокислота 2 - с аминокислотой 6 и т. д. Рентгеноструктурный анализ показывает, что на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотного остатка.
Полностью а-спиральную конформацию и, следовательно, фибриллярную структуру имеет белок кератин. Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, клюва, перьев и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.
Твердость и растяжимость кератина варьируют в зависимости от числа дисульфидных мостиков между соседними полипептидными цепями (от степени сшивки цепей).
Теоретически все СО- и NH-группы могут участвовать в образовании водородных связей , так что а-спираль - это очень устойчивая, а потому и весьма распространенная конформация. Участки а-спирали в молекуле напоминают жесткие стержни. Тем не менее большинство белков существует в глобулярной форме, в которой также имеются участки (3-слоя (см. ниже) и участки с нерегулярной структурой.
Объясняется это тем, что образованию водородных связей препятствует ряд факторов: наличие некоторых аминокислотных остатков в полипептидной цепи, наличие дисульфидных мостиков между различными участками одной и той же цепи и, наконец, тот факт, что аминокислота пролин вообще неспособна образовывать водородные связи.
Бета-Слой, или складчатый слой - это другой тип вторичной структуры. Белок шелка фиброин, выделяемый шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, представлен целиком именно этой формой. Фиброин состоит из ряда полипептидных цепей, вытянутых сильнее, чем цепи с конформацией альфа-спирали .
Эти цепи уложены параллельно, но соседние цепи по своему направлению противоположны одна другой (антипараллельны). Они соединены друг с другом при помощи водородных связей , возникающих между С=0- и NH-группами соседних цепей. В этом случае в образовании водородных связей также принимают участие все NH- и С=0-группы, т. е. структура тоже весьма стабильна.
Такая конформация полипептидных цепей называется бета-конформацией , а структура в целом - складчатым слоем. обладает высокой прочностью на разрыв и не поддается растяжению, но подобная организация полипептидных цепей делает шелк очень гибким. В глобулярных белках полипептидная цепь может складываться на себя, и тогда в этих точках глобулы возникают участки, имеющие структуру складчатого слоя.
Еще один способ организации полипептидных цепей мы находим у фибриллярного белка коллагена. Это тоже структурный белок, обладающий подобно кератину и фиброину высокой прочностью на разрыв. У коллагена три полипептидные цепи свиты вместе, как пряди в канате, образуя тройную спираль. В каждой полипептидной цепи этой сложной спирали, называемой тропоколлагеном, содержится около 1000 аминокислотных остатков. Отдельная полипептидная цепь представляет собой свободно свернутую спираль (но не а-спираль;).
Три цепи удерживаются вместе водородными связями . Из многих тройных спиралей, располагающихся параллельно друг другу и удерживаемых вместе ковалентными связями между соседними цепями, образуются фибриллы. Они в свою очередь объединяются в волокна. Структура коллагена формируется, таким образом, поэтапно - на нескольких уровнях - подобно структуре целлюлозы. Коллаген также невозможно растянуть, и это его свойство существенно для той функции, которую он выполняет, например, в сухожилиях, костях и других видах соединительной ткани.
Белки , существующие только в полностью спирализованной форме, подобно кератину и коллагену, представляют собой исключение среди прочих белков.
В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) - это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.
Предпосылки для изучения белковой структуры
Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.
Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка - это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего "созревания" должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.
Образование вторичной белковой структуры
Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.
Организация вторичной структуры
Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура - это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.
Альфа-спираль вторичной структуры
Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.
Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима - на 42%, а гемоглобина - на 75%. Это значит, что вторичная структура белка - это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.
Бета-слой вторичной структуры
Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO NH2 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.
Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.
Водородная связь
Вторичная структура белка - связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.
Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.
Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.
Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.
Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей.
Формирование вторичной структуры вызвано стремлением пептида принять конформацию с наибольшим количеством связей между пептидными группами. Тип вторичной структуры зависит от устойчивости пептидной связи, подвижности связи между центральным атомом углерода и углеродом пептидной группы, размером аминокислотного радикала. Все указанное вкупе с аминокислотной последовательностью впоследствии приведет к строго определенной конфигурации белка.
Выделяют два возможных варианта вторичной структуры: в виде "каната" – α-спираль (α-структура), и в виде "гармошки" – β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
Вторичная структура образуется только при участии водородных связей между пептидными группами: атом кислорода одной группы реагирует с атомом водорода второй, одновременно кислород второй пептидной группы связывается с водородом третьей и т.д.
α-Спираль
Данная структура является правозакрученной спиралью, образуется при помощи водородных связей между пептидными группами 1-го и 4-го, 4-го и 7-го, 7-го и 10-го и так далее аминокислотных остатков.
Формированию спирали препятствуют пролин и гидроксипролин, которые из-за своей циклической структуры обусловливают "перелом" цепи, т.е. ее принудительный изгиб как, например, в коллагене .
Высота витка спирали составляет 0,54 нм и соответствует высоте 3,6 аминокислотных остатков, 5 полных витков соответствуют 18 аминокислотам и занимают 2,7 нм.
β-Складчатый слой
В этом способе укладки белковая молекула лежит "змейкой", удаленные отрезки цепи оказываются поблизости друг от друга. В результате пептидные группы ранее удаленных аминокислот белковой цепи способны взаимодействовать при помощи водородных связей.
В организме роль белков чрезвычайно велика. При этом такое название вещество может носить только после того, как приобретает заранее заложенную структуру. До этого момента это полипептид, всего лишь аминокислотная цепь, которая не может выполнять заложенных функций. В общем виде пространственная структура белков (первичная, вторичная, третичная и доменная) - это объемное их строение. Причем наиболее важны для организма вторичные, третичные и доменные структуры.
Предпосылки для изучения белковой структуры
Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.
Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка - это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего "созревания" должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.
Образование вторичной белковой структуры
Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.
Организация вторичной структуры
Как показали многочисленные исследования, вторичная структура белка представляет собой либо альфа-спираль, либо бета-слой, либо чередование участков с данными элементами. Причем вторичная структура - это способ скручивания и спиралеобразования белковой молекулы. Это хаотичный процесс, который происходит за счет водородных связей, возникающих между полярными участками аминокислотных остатков в полипептиде.
Альфа-спираль вторичной структуры
Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.
Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима - на 42%, а гемоглобина - на 75%. Это значит, что вторичная структура белка - это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.
Бета-слой вторичной структуры
Вторым типом структурной организации вещества является бета-слой, который представляет собой две и более нити полипептида, соединенные водородной связью. Последняя возникает между свободными CO NH2 группами. Таким образом соединяются, в основном, структурные (мышечные) белки.
Структура белков данного типа такова: одна нить полипептида с обозначением концевых участков А-В параллельно располагается вдоль другой. Единственный нюанс в том, что вторая молекула располагается антипараллельно и обозначается как В-А. Так образуется бета-слой, который может состоять из сколько угодно большого количества полипептидных цепочек, соединенных множественными водородными связями.
Водородная связь
Вторичная структура белка - связь, основанная на множественных полярных взаимодействиях атомов с различными показателями электроотрицательности. Наибольшую способность к образованию такой связи имеют 4 элемента: фтор, кислород, азот и водород. В белках присутствуют все, кроме фтора. Потому водородная связь может образоваться и образуется, давая возможность соединять полипептидные цепи в бета-слои и в альфа-спирали.
Наиболее легко объяснить возникновение водородной связи на примере воды, представляющей собой диполь. Кислород несет сильный отрицательный заряд, а из-за высокой поляризации О-Н связи водород считается положительным. В таком состоянии молекулы присутствуют в некой среде. Причем многие из них соприкасаются и сталкиваются. Тогда кислород от первой молекулы воды притягивает водород от другой. И так по цепочке.
Аналогичные процессы протекают и в белках: электроотрицательный кислород пептидной связи притягивает к себе водород из любого участка другого аминокислотного остатка, образуя водородную связь. Это слабое полярное сопряжение, для разрыва которого требуется потратить порядка 6,3 кДж энергии.
Для сравнения, самая слабая ковалентная связь в белках требует 84 кДж энергии для того, чтобы ее разорвать. Самая сильная ковалентная связь потребует 8400 кДж. Однако количество водородных связей в молекуле белка настолько огромно, что их суммарная энергия позволяет молекуле существовать в агрессивных условиях и сохранять свое пространственное строение. Благодаря этому существуют белки. Структура белков данного типа обеспечивает прочность, которая нужна для функционирования мышц, костей и связок. Настолько огромно значение вторичной структуры белков для организма.