Die chemische Organisation der Zelle. anorganische Stoffe. organische Substanzen. Proteine und ihre Funktionen

Frage 1. Welche Substanzen werden Proteine oder Proteine genannt?

Proteine oder Proteine sind biologische Polymere, deren Monomere Aminosäuren sind.

Alle Aminosäuren haben eine Aminogruppe (-NH 2) und eine Carboxylgruppe (-COOH) und unterscheiden sich in Aufbau und Eigenschaften der Reste. Aminosäuren sind durch Peptidbindungen miteinander verbunden, daher werden Proteine auch als Polypeptide bezeichnet.

Das zeigte ein weiteres Beispiel einer Studie an der Johns Hopkins University. Gegenwärtige und frühere Raucher erreichten mit geringerer Wahrscheinlichkeit Einheitlichkeit als Nichtraucher.

Derzeit entwickeln Raucher mehr als doppelt so häufig eine Infektion.
Frühere Raucher hatten ein 8-mal höheres Risiko, eine Osteomyelitis zu entwickeln.

Interessanterweise scheint Rauchen ein nicht nikotinischer Effekt zu sein, der mit Verzögerungen in der knorpelbildenden Phase der Frakturheilung verbunden ist. Im Allgemeinen lautet eine klare Empfehlung, dass diejenigen, die eine Fraktur haben, während der gesamten Rehabilitationszeit mit dem Rauchen aufhören.

Frage 2. Was ist die Primärstruktur eines Proteins?

In einem Proteinmolekül sind Aminosäuren durch eine Peptidbindung zwischen Kohlenstoff- und Stickstoffatomen miteinander verbunden. Die Sequenz der Aminosäuren in der Zusammensetzung der Polypeptidkette ist die Primärstruktur des Proteins.

Frage 3. Wie werden die sekundären, tertiären und quaternären Proteinstrukturen gebildet?

Alkohol im Übermaß kann direkt toxisch für die Knochen sein, und Alkoholmissbrauch ist mit einer Zunahme sowohl von Frakturen als auch von Frakturheilungskomplikationen, einschließlich Infektionen, verbunden. In der dänischen Knöchel-Diagnose-Studie zum Beispiel hatte Alkoholmissbrauch signifikant frühere Komplikationen, insbesondere Infektionen, von reparativen Knöcheloperationen. Es ist ratsam, übermäßigen Alkoholkonsum während der Heilung von Rissen zu eliminieren.

Knochen ist komplex lebendes Gewebe die sich ständig verändert und den an sie gestellten Anforderungen anpasst. Ein Haufen Nährstoffe, Hormone und andere biochemische Faktoren sind für die Knochenbildung und -erhaltung unerlässlich, so dass eine ähnliche Anzahl von Faktoren im Prozess der Knochenreparatur auftreten. Während ein Bruch beängstigend sein kann und uns die Stärke unseres Skeletts in Frage stellen lässt, könnte ein solcher Rückschlag durchaus als „Zeitfenster“ angesehen werden, um Ernährungs- und Lebensstiländerungen vorzunehmen, die das gesamte Skelett stärken und die allgemeine Gesundheit verbessern würden.

Die Sekundärstruktur eines Proteins wird durch die Bildung von Wasserstoffbrückenbindungen zwischen -CO- und -NH-Gruppen gebildet. In diesem Fall ist die Polypeptidkette zu einer Spirale verdrillt.

Die Helix kann die Konfiguration eines Kügelchens annehmen, da verschiedene Bindungen zwischen den Aminosäureresten in der Helix entstehen. Ein Kügelchen ist die Tertiärstruktur eines Proteins.

Werden mehrere Globuli zu einem einzigen komplexen Komplex zusammengefasst, entsteht eine Quartärstruktur. Zum Beispiel besteht menschliches Bluthämoglobin aus vier Kügelchen.

Brown über das Internet, viele Monate nachdem ich mit meinem Fahrrad von einem Auto angefahren wurde. Mit einer soliden Position in wissenschaftliche Forschung Sie bewertete meine spezifische Situation und leitete mich an, spezifische Nahrungsergänzungsmittel für den Knochenaufbau sowie Ernährungsanpassungen und ergänzende Therapien hinzuzufügen.

Ich hatte kürzlich eine chirurgische Nachsorge meiner sechsten orthopädischen Operation und innerhalb von sechs Monaten waren die Knochen vollständig geheilt. Aminosäuren sind die Grundbausteine von Enzymen, Hormonen, Proteinen und Körpergeweben. Ein Peptid ist eine Verbindung, die aus 2 oder mehr Aminosäuren besteht. Oligopeptide haben 10 oder weniger Aminosäuren. Polypeptide und Proteine sind Ketten von 10 oder mehr Aminosäuren, aber Peptide von mehr als 50 Aminosäuren werden als Proteine klassifiziert.

Frage 4. Was ist Proteindenaturierung?

Die Verletzung der natürlichen Struktur des Proteins wird als Denaturierung bezeichnet. Unter dem Einfluss verschiedener Faktoren (chemisch, radioaktiv, Temperatur usw.) können die Quartär-, Tertiär- und Sekundärstrukturen des Proteins zerstört werden. Wenn die Wirkung des Faktors aufhört, kann das Protein seine Struktur wiederherstellen. Steigt die Wirkung des Faktors an, wird auch die Primärstruktur des Proteins, die Polypeptidkette, zerstört. Dies ist ein irreversibler Prozess – das Protein kann die Struktur nicht wiederherstellen.

Im Tierreich regulieren Peptide und Proteine den Stoffwechsel und unterstützen die Struktur. Die Zellen und Organe unseres Körpers werden von Peptidhormonen gesteuert. Unzureichendes Protein in der Nahrung kann verhindern, dass der Körper ausreichende Mengen an Peptidhormonen und Strukturproteinen erhält, um normale Körperfunktionen aufrechtzuerhalten. Einzelne Aminosäuren dienen als Neurotransmitter und Modulatoren verschiedener physiologischer Prozesse, während Proteine die meisten katalysieren chemische Reaktionen im Körper, regulieren die Genexpression, regulieren das Immunsystem, bilden die Hauptbausteine der Muskeln und sind die Hauptbausteine der Zellen.

Frage 5. Auf welcher Grundlage werden Proteine in einfach und komplex unterteilt?

Einfache Proteine bestehen ausschließlich aus Aminosäuren. Komplexe Proteine können andere organische Substanzen enthalten: Kohlenhydrate (dann werden sie Glykoproteine genannt), Fette (Lipoproteine), Nukleinsäuren(Nukleoproteine).

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Aufsatz über Eichhörnchen Klasse 4

Proteine und ihre Funktionen.
Wir werden die Hauptsubstanzen untersuchen, aus denen unser Organismus besteht. Eines der wichtigsten sind Proteine.
Ein Mangel an hochwertigem Protein in der Ernährung kann zu scheinbar nicht zusammenhängenden Symptomen wie sexueller Dysfunktion, Blutdruckproblemen, Müdigkeit, Fettleibigkeit, Diabetes, häufigen Infektionen, Verdauungsproblemen und Knochenschwund führen, der zu Osteoporose führt. Eine starke Proteineinschränkung in der Nahrung verursacht Kwashiorkor, eine Form der Unterernährung, die durch Verlust von Muskelmasse, Wachstumsverzögerung und verminderte Immunität gekennzeichnet ist.

Allergien werden in der Regel durch die Einwirkung fremder Proteine auf unseren Körper verursacht. Proteine, die in den Körper gelangen, werden durch Verdauungsenzyme, die „Proteasen“ genannt werden, in kleinere Peptide und Aminosäuren zerlegt. Nahrungsmittelallergien können durch die Unfähigkeit des Körpers verursacht werden, bestimmte Proteine zu verdauen. Das Kochen von denaturierten Nahrungsproteinen erleichtert auch ihre Verdauung. Allergien oder Vergiftungen können auch durch die Exposition gegenüber Proteinen verursacht werden, die umgehen Verdauungssystem B. durch Einatmen, Absorption durch Schleimhäute oder Injektion durch Bisse oder Stiche.
Eichhörnchen(Proteine, Polypeptide) - Kohlenstoffsubstanzen, bestehend aus verketteten Aminosäuren. sind verpflichtend Bestandteil alle Zellen.
Aminosäuren- Kohlenstoffverbindungen, deren Moleküle gleichzeitig Carboxyl- (-COOH) und Amin- (NH2) Gruppen enthalten.
Eine Verbindung aus eine große Anzahl Aminosäuren heißt Polypeptid. Jedes Protein in seiner chemischen Struktur ist ein Polypeptid. Einige Proteine bestehen aus mehreren Polypeptidketten. Die meisten Proteine enthalten durchschnittlich 300–500 Aminosäurereste. Es sind mehrere sehr kurze natürliche Proteine mit einer Länge von 3–8 Aminosäuren und sehr lange Biopolymere mit einer Länge von mehr als 1500 Aminosäuren bekannt.
Spinnen- und Schlangengifte enthalten Proteine, die eine Vielzahl von neurotoxischen, proteolytischen und hämolytischen Wirkungen haben. Viele Körperstrukturen werden aus Protein gebildet. Haare und Nägel bestehen aus Keratinen, langen Proteinketten, die einen hohen Anteil der Aminosäure Cystein enthalten. Es kommt in Sehnen, Bändern und vielen Geweben vor, die als strukturelle oder mechanische Funktionen. Kollagen besteht aus Aminosäuresequenzen, die sich in einer dreifach helikalen Struktur zu sehr starken Fasern verbinden.
Die Eigenschaften von Proteinen bestimmen ihre Aminosäurezusammensetzung in einer streng festgelegten Reihenfolge, und die Aminosäurezusammensetzung wiederum wird bestimmt genetischer Code. Bei der Herstellung von Proteinen werden 20 Standardaminosäuren verwendet.
Die Struktur von Proteinen.
Es gibt mehrere Ebenen:
- Primärstruktur - bestimmt durch die Reihenfolge des Wechsels der Aminosäuren in der Polypeptidkette.
Nach Gewicht Knochen ist 70% mineralische Substanz, 8 % Wasser und 22 % Protein. Muskelgewebe besteht zu etwa 65 % aus Aktin und Myosin, das sind kontraktile Proteine, die Muskelbewegungen ermöglichen. Casein ist ein nahrhaftes phosphorhaltiges Protein, das in Milch vorkommt. Es macht etwa 80 % des Milcheiweißes aus und enthält alle gängigen Aminosäuren.

Der Begriff "essentielle Aminosäure" bezeichnet eine Aminosäure, die zur Deckung des physiologischen Bedarfs benötigt wird und mit der Nahrung zugeführt werden muss. Arginin wird vom Körper synthetisiert, aber in einer Rate, die nicht ausreicht, um den Wachstumsbedarf zu decken. Methionin wird in großen Mengen zur Produktion von Cystein benötigt, wenn letztere Aminosäure nicht ausreichend über die Nahrung zugeführt wird. Ebenso kann Phenylalanin in Tyrosin umgewandelt werden, wird aber in großen Mengen benötigt, wenn die Ernährung einen Mangel an Tyrosin aufweist.
Zwanzig verschiedene Aminosäuren können mit 20 Buchstaben des chemischen Alphabets verglichen werden, die „Wörter“ mit einer Länge von 300 bis 500 Buchstaben bilden. Mit 20 Buchstaben können Sie unbegrenzt viele solcher langen Wörter schreiben. Wenn wir bedenken, dass die Ersetzung oder Neuanordnung von mindestens einem Buchstaben in einem Wort ihm eine neue Bedeutung verleiht, dann beträgt die Anzahl der Kombinationen in einem Wort mit einer Länge von 500 Buchstaben 20500.
Tyrosin ist essentiell für Menschen mit Phenylketonurie, deren Stoffwechsel Phenylalanin nicht in Tyrosin umwandeln kann. Isoleucin, Leucin und Valin werden manchmal als "verzweigtkettige Aminosäuren" bezeichnet, weil ihre Kohlenstoffketten verzweigt sind. Bei allen 20 Aminosäuren außer Glycin ist das Aminokohlenstoffatom an vier verschiedene Substituenten gebunden. Keilverbindungen befinden sich über der Anzeigeebene, und gestrichelte Verbindungen befinden sich unter der Anzeigeebene. Themen zum Speichern von Fotos.

Proteinchemie von Proteinen
Paul Messier, Doktorand in Konservierung, Konservierungsanalytisches Labor, Smithsonian Institution.
Einführung: Albumin als Protein
Die Verwendung von Protein als traditionelles Künstlermaterial ist altbewährt und etabliert. Als frühe Fotografen nach einem geeigneten Medium für die Herstellung von Abzügen und Negativen suchten, wurde die Verwendung von Eiweiß unvermeidlich.
Es ist bekannt, dass der Austausch auch nur einer Aminosäureeinheit durch eine andere in einem Proteinmolekül seine Eigenschaften verändert. Jede Zelle enthält mehrere Tausend verschiedene Typen Proteinmoleküle, und jedes von ihnen ist durch eine genau definierte Abfolge von Aminosäuren gekennzeichnet. Es ist die Reihenfolge des Wechsels von Aminosäuren in einem gegebenen Proteinmolekül, die seine speziellen physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften bestimmt. Forscher sind in der Lage, die Abfolge von Aminosäuren in langen Proteinmolekülen zu entschlüsseln und solche Moleküle zu synthetisieren.
Das herausragende Ergebnis dieses ersten Experiments ist der Proteinabdruck. Im Allgemeinen bezieht sich der Begriff Protein auf das Eiweiß eines Huhns. In einem Ei ist das Protein eine relativ reine Mischung aus zahlreichen Proteinen, die in Wasser dispergiert sind. Die Zusammensetzung von Albumin.

Da die Wasserkomponente während der Zellstoffherstellung austrocknet, leckt die resultierende Oberflächenbeschichtung fast vollständig. Nach Alterung ist diese Schicht merklich anfällig für die Eigenschaft der Verfärbung und Rissbildung. Als erster Schritt zum Verständnis der Eigenschaften und des Abbauverhaltens von Proteinfotografien kann es hilfreich sein, die beteiligten Proteine und ihre Chemie zu überprüfen.
- sekundäre Struktur- Proteinmoleküle in Form einer Spirale mit gleichen Abständen zwischen den Windungen.
Zwischen N-H-Gruppen und C=O, die sich auf benachbarten Windungen befinden, entstehen Wasserstoffbrückenbindungen. Sie werden viele Male wiederholt, befestigen Sie die regelmäßigen Windungen der Spirale.
- Tertiärstruktur- die Bildung einer spiralförmigen Spule.
Die Bestandteile eines Proteins
Die wichtigsten Proteine, die in Eiweiß gefunden werden, sind unten aufgeführt. Andere Proteinkomponenten umfassen: Flavoprotein, Yavoglycoprotein, Ovomakroglobulin, Ovu-Inhibitor und Avidin.
Biologische Funktionen von Bouillonproteinen
Proteine werden nach biologischen Funktionen und Eigenschaften klassifiziert. Ovalbumin und Conalbumin sind in der breiten Albuminklasse enthalten. Es ist erwähnenswert, dass sich das Wort „Protein“ auf eine aus Eiweiß gewonnene Proteinmischung bezieht, während sich Albumin nur auf eine bestimmte Klasse von Proteinen bezieht. Als Gruppe lösen sich Albumine normalerweise in Wasser und verdünnten Salzlösungen auf.
Dieses Gewirr entsteht durch die regelmäßige Verflechtung von Abschnitten der Proteinkette. Positiv und negativ geladene Aminosäuregruppen ziehen selbst weit auseinander liegende Teile der Proteinkette an und bringen sie zusammen. Auch andere Teile des Eiweißmoleküls, die beispielsweise „wasserabweisende“ (hydrophobe) Reste tragen, nähern sich einander an.
Sie koagulieren bei Hitze und kommen in den interstitiellen Flüssigkeiten von Tieren vor. Die biologische Funktion von Conalbumin besteht darin, metallische Verunreinigungen im Eiweiß zu isolieren und zu sequestrieren. Ovocucoid und Ovomucin werden als Mukoproteine klassifiziert. Mucoproteine sind im Allgemeinen bei hohen Temperaturen stabil und lösen sich leicht in Wasser und milden Kochsalzlösungen. Sie können in der Regel mit niedrigem pH-Wert und Ethanol koaguliert werden. Sie kommen natürlicherweise in Haut, Knochen, Blut und Eiern vor. Im Ei ist Ovumucin für die Verdickung des Eiweißes verantwortlich.

Globuline sind eine andere allgemeine Einteilung Proteine. Diese Proteine ähneln Albuminen darin, dass sie beim Erhitzen koagulieren und in milden Kochsalzlösungen löslich sind. Als Klasse sind sie im Allgemeinen in Wasser unlöslich. Wie Albumine kommen diese Proteine in den interstitiellen Flüssigkeiten von Tieren vor. Lysozym, das auch im menschlichen Speichel vorkommt, ist ein Enzym, das Bakterien zerstört. Proteine entstehen durch die Verknüpfung von Aminosäuren in einer sogenannten Peptidbindung. Eine Peptidbindung wird in einer Reaktion zwischen der Aminogruppe einer Aminosäure und der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure gebildet. die resultierende Bindung ergibt Wasser.
Jede Proteinart zeichnet sich durch ihre eigene Form einer Kugel mit Biegungen und Schleifen aus. Die Tertiärstruktur hängt von der Primärstruktur ab, also von der Reihenfolge der Aminosäuren in der Kette.
- Quartäre Struktur- Montageprotein, bestehend aus mehreren Ketten, die sich in der Primärstruktur unterscheiden.
Zusammen ergeben sie ein komplexes Protein, das nicht nur eine Tertiär-, sondern auch eine Quartärstruktur hat.
Proteine werden oft als Aminosäurepolymere bezeichnet. Die funktionellen Gruppen von Aminosäuren werden nach ihren charakteristischen Eigenschaften eingeteilt. Gemessen am oder nahe dem Neutralleiter gibt es polare und unpolare funktionelle Gruppen. Es gibt auch positiv geladene und negativ geladene Gruppen.

Primärstruktur von Proteinproteinen
Der elementare Gehalt, der Aminosäuregehalt und die Aminosäuresequenz eines Proteins ist als seine Primärstruktur bekannt. Alle Proteine enthalten Kohlenstoff, Sauerstoff, Stickstoff und Wasserstoff. Die dreidimensionale Form eines Proteins wird als Konformation bezeichnet. die grundlegenden Proteine von Proteinen haben eine "kugelförmige" Konformation gemeinsam. Kugelförmige Proteine bestehen aus einer runden, kompakten Masse ineinander verschlungener Proteinketten. die genaue Form der kugelförmigen Form ist auf das Verhältnis der Komponenten der Aminosäuren zurückzuführen, da sie zum niedrigsten freien Energiezustand für das Protein tendieren.
Proteindenaturierung.
Unter dem Einfluss von ionisierender Strahlung, hoher Temperatur, starker Bewegung, extremen pH-Werten (Konzentration von Wasserstoffionen), sowie einer Reihe von organischen Lösungsmitteln wie Alkohol oder Aceton verändern Proteine ihren natürlichen Zustand. Verletzung der natürlichen Struktur des Proteins genannt wird Denaturierung. Die überwiegende Mehrheit der Proteine verliert ihre biologische Aktivität, obwohl sich ihre Primärstruktur nach der Denaturierung nicht ändert. Tatsache ist, dass bei der Denaturierung sekundäre, tertiäre und quaternäre Strukturen aufgrund schwacher Wechselwirkungen zwischen Aminosäureresten verletzt werden und kovalente Peptidbindungen (mit der Vereinigung von Elektronen) nicht brechen. Beim Erhitzen von flüssigem und transparentem Hühnereiprotein kann eine irreversible Denaturierung beobachtet werden: Es wird dicht und undurchsichtig. Die Denaturierung kann auch reversibel sein. Nach Eliminierung des Denaturierungsfaktors können viele Proteine in ihre natürliche Form zurückkehren, d.h. Renaturierung.
Die Fähigkeit von Proteinen, die räumliche Struktur als Reaktion auf die Einwirkung physikalischer oder chemischer Faktoren reversibel zu verändern, liegt der Reizbarkeit zugrunde, der wichtigsten Eigenschaft aller Lebewesen.
Proteinfunktionen.
katalytisch.
Hunderte von biochemischen Reaktionen finden kontinuierlich in jeder lebenden Zelle statt. Im Zuge dieser Reaktionen findet die Spaltung und Oxidation von von außen kommenden Nährstoffen statt. Die durch Oxidation gewonnene Energie der Nährstoffe und die Produkte ihres Abbaus werden von der Zelle verwendet, um die verschiedenen organischen Verbindungen zu synthetisieren, die sie benötigt. Das schnelle Auftreten solcher Reaktionen wird durch biologische Katalysatoren oder Reaktionsbeschleuniger - Enzyme - gewährleistet. Mehr als tausend verschiedene Enzyme sind bekannt. Sie sind alle weiß.
Enzymproteine - beschleunigen Reaktionen im Körper. Enzyme sind am Abbau komplexer Moleküle (Katabolismus) und ihrer Synthese (Anabolismus) sowie an der Erstellung und Reparatur der DNA- und RNA-Matrizensynthese beteiligt.
Strukturell.
Strukturproteine des Zytoskeletts geben Zellen und vielen Organellen wie einer Art Gerüst ihre Form und sind an der Formveränderung von Zellen beteiligt. Kollagen und Elastin sind die Hauptbestandteile der interzellulären Substanz des Bindegewebes (z. B. Knorpel), und Haare, Nägel, Vogelfedern und einige Schalen bestehen aus einem anderen Strukturprotein, Keratin.
Schützend.
Physischer Schutz.(Beispiel: Kollagen ist ein Protein, das die Grundlage der Interzellularsubstanz des Bindegewebes bildet)

Chemischer Schutz. Die Bindung von Toxinen an Eiweißmoleküle sorgt für deren Entgiftung. (Beispiel: Leberenzyme, die Gifte abbauen oder in eine lösliche Form umwandeln, was zu ihrer schnellen Entfernung aus dem Körper beiträgt)

Immunschutz. Wenn Bakterien oder Viren in das Blut von Tieren und Menschen gelangen, reagiert der Körper mit der Produktion spezieller Schutzproteine – Antikörper. Diese Proteine binden an Proteine körperfremder Krankheitserreger, wodurch deren Vitalaktivität unterdrückt wird. Für jedes fremde Protein produziert der Körper spezielle „Anti-Proteine“ – Antikörper.

Regulierung.
Hormone werden im Blut transportiert. Die meisten tierischen Hormone sind Proteine oder Peptide. Die Bindung des Hormons an den Rezeptor ist ein Signal, das eine Reaktion in der Zelle auslöst. Hormone regulieren die Konzentration von Stoffen im Blut und in den Zellen, das Wachstum, die Fortpflanzung und andere Prozesse. Ein Beispiel für solche Proteine ist Insulin die die Konzentration von Glukose im Blut reguliert.
Zellen interagieren miteinander unter Verwendung von Signalproteinen, die durch die Interzellularsubstanz übertragen werden. Solche Proteine umfassen zum Beispiel Zytokine und Wachstumsfaktoren.
Zytokine- kleine Peptid-Informationsmoleküle. Sie regulieren Wechselwirkungen zwischen Zellen, bestimmen ihr Überleben, stimulieren oder unterdrücken Wachstum, Differenzierung, funktionelle Aktivität und programmierten Zelltod, sorgen für die Koordination von Aktionen des Immun-, Hormon- und Nervensystems.
Transport.
Nur Proteine transportieren Stoffe im Blut, z. Lipoproteine(Fettübertragung) Hämoglobin(Sauerstofftransport), Transferrin(Eisentransport) oder über Membranen - Na+, K+-ATPase(entgegengesetzter Transmembrantransport von Natrium- und Kaliumionen), Ca2+-ATPase(Pumpen von Calciumionen aus der Zelle).
Rezeptor.
Proteinrezeptoren können entweder im Zytoplasma lokalisiert oder darin integriert sein Zellmembran. Ein Teil des Rezeptormoleküls nimmt das Signal wahr, was am häufigsten ist Chemische Substanz, und in einigen Fällen - leichte, mechanische Einwirkung (z. B. Dehnen) und andere Reize.
Konstruktion.
Tiere haben im Laufe der Evolution die Fähigkeit verloren, zehn besonders komplexe Aminosäuren, die als essentiell bezeichnet werden, zu synthetisieren. Sie bekommen sie fertig zubereitet mit pflanzlicher und tierischer Nahrung. Solche Aminosäuren sind in den Proteinen von Milchprodukten (Milch, Käse, Hüttenkäse), in Eiern, Fisch, Fleisch sowie in Sojabohnen, Bohnen und einigen anderen Pflanzen enthalten. IN Verdauungstrakt Proteine werden in Aminosäuren zerlegt, die ins Blut aufgenommen werden und in die Zellen gelangen. In Zellen werden aus vorgefertigten Aminosäuren eigene Proteine aufgebaut, die für einen bestimmten Organismus charakteristisch sind. Proteine sind ein wesentlicher Bestandteil aller Zellstrukturen und dies ist ihre wichtige Aufbaufunktion.
Energie.
Proteine können als Energiequelle für die Zelle dienen. Bei einem Mangel an Kohlenhydraten oder Fetten werden Aminosäuremoleküle oxidiert. Die dabei freigesetzte Energie wird genutzt, um die lebenswichtigen Prozesse des Körpers zu unterstützen. Bei längerem Fasten werden Proteine von Muskeln, lymphatischen Organen, Epithelgewebe und Leber verwendet.
Motor (Motor).
Eine ganze Klasse von Motorproteinen sorgt für die Bewegungen des Körpers, zum Beispiel die Muskelkontraktion, einschließlich der Bewegung von Myosinbrücken im Muskel, die Bewegung von Zellen innerhalb des Körpers (zum Beispiel die amöboide Bewegung von Leukozyten).
Eigentlich ist es sehr Kurzbeschreibung Funktionen von Proteinen, die ihre Funktion und Bedeutung nur im Körper eindeutig nachweisen können.
Ein kleines Video zum Verständnis von Proteinen: