ظاهرة بصريات الرؤية التفاعلات الكيميائية الضوئية. الخصائص الهيكلية والوظيفية للمحلل البصري (الموصل والمستقبل والأقسام القشرية)

توفر المقالة بيانات حول عمل الدورة البصرية في الحيوانات العليا والبشر. الدورة الضوئية لبروتين مستقبلات الغشاء الشبكي المحتوي على الكروموفور رودوبسين، وهو المسؤول عن وظائف إدراك الضوء عندما يمتصه جزيء كمي خفيف والتفاعلات الكيميائية الحيوية اللاحقة المرتبطة بإغلاق قنوات الكاتيون (Na + /Ca 2+) ويعتبر فرط الاستقطاب الغشائي. يتم عرض آلية تفاعل رودوبسين مع مستقبل بروتين G ترانسدوسين، وهي خطوة كيميائية حيوية رئيسية في العملية البصرية، وتتكون من تنشيط تراندوسين أثناء تفاعله مع رودوبسين المنشط وتبادل GTP في الحالة المرتبطة لـ HDP . يقوم المركب بعد ذلك بفصل وتنشيط إنزيم الفوسفوديستريز عن طريق استبدال وحدته الفرعية المثبطة. كما يتم النظر في آلية إدراك الألوان بواسطة الجهاز البصري، الذي لديه القدرة على تحليل نطاقات معينة من الطيف البصري على أنها ألوان. إن خلط اللونين الأخضر والأحمر لا ينتج أي لون وسط: فالدماغ يرى أنه أصفر. عند إصدار الموجات الكهرومغناطيسية المقابلة للأخضر والأحمر، يرى الدماغ "الحل الأوسط" - الأصفر.

مقدمة

الرؤية (الإدراك البصري) هي عملية معالجة نفسية فسيولوجية لصور الأشياء في العالم المحيط، يقوم بها النظام البصري، وتسمح للشخص بالحصول على فكرة عن حجم وشكل ولون الأشياء المحيطة، وموقعها النسبي والمسافة بينهما. من خلال الرؤية، يتلقى الشخص 90٪ من جميع المعلومات التي تدخل الدماغ. وليس من قبيل الصدفة أن يكون دور الرؤية في حياة الإنسان هائلاً للغاية. بمساعدة الرؤية، لن يحصل الشخص على كمية هائلة من المعلومات حول العالم الخارجي فحسب، بل يمكنه أيضًا الاستمتاع بجمال الطبيعة والأعمال الفنية الرائعة. مصدر الإدراك البصري هو الضوء المنبعث أو المنعكس من الأشياء في العالم الخارجي.

يتم تنفيذ وظيفة الرؤية بفضل نظام معقد من مختلف الهياكل المترابطة - المحلل البصري، الذي يتكون من قسم محيطي (شبكية العين، العصب البصري، الجهاز البصري) وقسم مركزي، يجمع بين المراكز القشرية والجذعية للدماغ المتوسط، وكذلك المنطقة البصرية للقشرة الدماغية. ترى العين البشرية موجات الضوء بطول معين فقط - من 380 إلى 770 نانومتر. تمر الأشعة الضوئية الصادرة عن الأشياء المعنية عبر النظام البصري للعين (القرنية والعدسة والجسم الزجاجي) وتصل إلى شبكية العين، حيث توجد الخلايا الحساسة للضوء - المستقبلات الضوئية (المخاريط والقضبان). يؤدي سقوط الضوء على المستقبلات الضوئية إلى سلسلة من التفاعلات الكيميائية الحيوية للأصباغ البصرية التي تحتوي عليها (على وجه الخصوص، أكثرها دراسة، رودوبسين، المسؤول عن إدراك الإشعاع الكهرومغناطيسي في النطاق المرئي)، وبالتالي حدوث النبضات العصبية التي تنتقل إلى الخلايا العصبية التالية في شبكية العين ثم إلى العصب البصري. على طول الأعصاب البصرية، ثم على طول المسالك البصرية، تدخل النبضات العصبية إلى الجسم الركبي الجانبي - المركز تحت القشري للرؤية، ومن هناك إلى المركز القشري للرؤية، الموجود في الفصوص القذالية للدماغ، حيث يتم تكوين الرؤية البصرية. تحدث الصورة.

على مدى العقد الماضي، حصل العلماء الروس والأجانب على بيانات جديدة تكشف عن الأساس الجزيئي للإدراك البصري. تم التعرف على الجزيئات البصرية المشاركة في التفاعل مع الضوء وتم الكشف عن آلية عملها. تتناول هذه المقالة الآليات البيوكيميائية الأساسية المرتبطة بالإدراك البصري وتطور الجزيئات البصرية.

الأساس الجزيئي للرؤية.

تتميز عملية إدراك الضوء بموقع محدد في الخلايا المستقبلة للضوء في شبكية العين، والتي تكون حساسة للضوء. شبكية العين عبارة عن طبقة متعددة الطبقات من الأنسجة العصبية الحساسة للضوء والتي تبطن الجزء الخلفي الداخلي لمقلة العين. تقع شبكية العين على غشاء مصطبغ يسمى ظهارة الشبكية المصطبغة (RPE)، الذي يمتص الضوء الذي يمر عبر شبكية العين. وهذا يمنع الضوء من الانعكاس مرة أخرى عبر شبكية العين والتفاعل مرة أخرى، مما يمنع الرؤية من عدم وضوحها.

يخترق الضوء العين ويخلق تفاعلًا كيميائيًا حيويًا معقدًا في الخلايا المستقبلة للضوء الحساسة للضوء في شبكية العين. تنقسم الخلايا المستقبلة للضوء إلى نوعين، يطلق عليهما اسم العصي والمخاريط لشكلها المميز (الشكل 1). وتقع العصي في الطبقة الملونة من شبكية العين، حيث يتم تصنيع بروتين رودوبسين الفوتوكرومي، المسؤول عن إدراك اللون، وهي عبارة عن مستقبلات للضوء منخفضة الشدة. تفرز المخاريط مجموعة من الأصباغ البصرية (اليودوبسين) وهي تتكيف لتمييز الألوان. تتيح لك القضبان رؤية الصور بالأبيض والأسود في الضوء الخافت؛ توفر المخاريط رؤية الألوان في الضوء الساطع. تحتوي شبكية العين البشرية على حوالي 3 ملايين مخروط و 100 مليون قضيب. أبعادها صغيرة جدًا: الطول حوالي 50 ميكرون والقطر من 1 إلى 4 ميكرون.

تتم معالجة الإشارات الكهربائية التي تولدها المخاريط والعصي بواسطة خلايا شبكية أخرى - الخلايا ثنائية القطب والخلايا العقدية - قبل أن تنتقل إلى الدماغ عبر العصب البصري. بالإضافة إلى ذلك، هناك طبقتان أخريان من الخلايا العصبية المتوسطة. تقوم الخلايا الأفقية بتمرير الرسائل ذهابًا وإيابًا بين الخلايا المستقبلة للضوء والخلايا ثنائية القطب وبعضها البعض. ترتبط خلايا أماكرين (خلايا الشبكية) مع الخلايا ثنائية القطب، والخلايا العقدية، وكذلك مع بعضها البعض. يلعب كلا النوعين من هذه العصبونات الداخلية دورًا رئيسيًا في معالجة المعلومات المرئية على مستوى الشبكية قبل نقلها إلى الدماغ للمعالجة النهائية.

المخاريط أقل حساسية للضوء بحوالي 100 مرة من العصي، ولكنها أفضل بكثير في اكتشاف الحركات السريعة. يمكن إثارة القضيب بواسطة فوتون واحد، وهو أصغر كمية ممكنة من الضوء. تعمل سلسلة من التفاعلات الجزيئية على تضخيم هذا "الكم" من المعلومات إلى إشارة كيميائية، والتي يتم إدراكها بعد ذلك بواسطة الجهاز العصبي. تختلف درجة تضخيم الإشارة اعتمادًا على إضاءة الخلفية: تكون القضبان أكثر حساسية في الضوء الخافت منها في الضوء الساطع. ونتيجة لذلك، فإنها تعمل بفعالية في نطاق واسع من الإضاءة الخلفية. يتم تعبئة النظام الحسي القضيبي في هياكل أساسية خلوية يمكن تمييزها بوضوح والتي يمكن عزلها وفحصها بسهولة. في المختبر.

المخاريط والقضبان متشابهة في الهيكل وتتكون من أربعة أقسام. من المعتاد التمييز في هيكلها:

قطعة خارجية تحتوي على أنصاف أقراص غشائية؛

الجزء الداخلي الذي يحتوي على الميتوكوندريا.

قسم الاتصال - الانقباض.

منطقة متشابك.

هيكل القضيب عبارة عن خلية رفيعة طويلة، مقسمة إلى قسمين. يحتوي الجزء الخارجي من الخلية على معظم الآلات الجزيئية التي تكتشف الضوء وتطلق النبضات العصبية. الجزء الداخلي مسؤول عن توليد الطاقة وتحديث الجزيئات في الجزء الخارجي. بالإضافة إلى ذلك، يشكل الجزء الداخلي محطة متشابكة تعمل على التواصل مع الخلايا الأخرى. إذا اهتزت الشبكية المعزولة قليلاً، فإن الأجزاء الخارجية للقضبان تسقط ويمكن فحص الجهاز الاستثاري بأكمله. في المختبرفي شكل عالي النقاء. هذه الخاصية للقضبان تجعلها موضوعًا لا غنى عنه للدراسة لعلماء الكيمياء الحيوية.

الجزء الخارجي من القضيب عبارة عن أنبوب ضيق مملوء بمجموعة من الأقراص ذات الأغشية الرقيقة؛ يتكون من الغشاء السيتوبلازمي وينفصل عنه. يوجد حوالي 2 ألف منهم في زنزانة واحدة. يتكون كل من الأنبوب والأقراص من غشاء سيتوبلازمي مكون من طبقتين من نفس النوع. لكن الغشاء الخارجي (البلازما) للقضيب وغشاء الأقراص لهما وظائف مختلفة في الاستقبال الضوئي للضوء وتوليد النبضات العصبية. تحتوي الأقراص على معظم جزيئات البروتين المشاركة في امتصاص الضوء وبدء الاستجابة الاستثارية. يعمل الغشاء الخارجي على تحويل الإشارة الكيميائية إلى إشارة كهربائية.

يتم الاتصال بين القطعتين من خلال السيتوبلازم وزوج من الأهداب التي تمر من قطعة إلى أخرى. تحتوي الأهداب على 9 توائم محيطية فقط من الأنابيب الدقيقة: لا يوجد زوج من الأنابيب الدقيقة المركزية المميزة للأهداب. الجزء الداخلي للقضيب هو منطقة التمثيل الغذائي النشط. فهي مليئة بالميتوكوندريا، التي توفر الطاقة لعمليات الرؤية، والريبوسومات المتعددة، التي يتم فيها تصنيع البروتينات المشاركة في تكوين أقراص الغشاء والصباغ البصري رودوبسين.

الرودوبسين وخصائصه الهيكلية والوظيفية

من بين أهم الجزيئات المتكاملة لبروتينات مستقبلات الغشاء G المرتبطة بغشاء القرص هو رودوبسين. وهو عبارة عن بروتين كروموفور مستقبل للضوء يمتص الفوتون وينتج استجابة، وهي الخطوة الأولى في سلسلة الأحداث التي تنتج الرؤية. يتكون رودوبسين من مكونين - بروتين أوبسين عديم اللون يعمل كأنزيم ومكون كروموفور مرتبط تساهميًا - وهو مشتق من فيتامين أ، 11- رابطة الدول المستقلة- شبكية العين التي تستقبل الضوء (الشكل 2). امتصاص فوتون الضوء 11- رابطة الدول المستقلة- تعمل شبكية العين على "تشغيل" النشاط الأنزيمي للأوبسين وتنشيط السلسلة البيوكيميائية من التفاعلات الحساسة للضوء المسؤولة عن الإدراك البصري.

ينتمي رودوبسين إلى عائلة مستقبلات G (مستقبلات GPCR)، المسؤولة عن آلية نقل الإشارات عبر الغشاء، استنادًا إلى التفاعل مع بروتينات G الغشائية داخل الخلايا - بروتينات G التي تشير إلى، وهي وسطاء عالميون في نقل الإشارات الهرمونية من الخلية المستقبلات الغشائية للبروتينات المستجيبة، مسببة الاستجابة الخلوية النهائية. يعد إنشاء بنيته المكانية أمرًا مهمًا في علم الأحياء والطب، نظرًا لأن رودوبسين، باعتباره "سلف" عائلة مستقبلات GPCR، هو "نموذج" لبنية ووظائف العديد من المستقبلات الأخرى، والتي تعتبر في غاية الأهمية من الناحية العلمية والأساسية والعملية. (الدوائية) وجهات النظر.

لا يمكن دراسة التركيب المكاني للرودوبسين لفترة طويلة بالطرق "المباشرة" - تحليل حيود الأشعة السينية والتحليل الطيفي للرنين المغناطيسي النووي، في حين أن التركيب الجزيئي لبكتريودوبسين بروتين آخر عبر الغشاء، مرتبط بالرودوبسين، له بنية مماثلة، يؤدي الوظائف. تم اكتشاف وجود إنزيم ناقل معتمد على ATP في أغشية الخلايا للكائنات الحية الدقيقة المحبة للملح، والذي يضخ البروتونات عبر غشاء الخلية السيتوبلازمية ويشارك في الفسفرة الضوئية اللاهوائية (تخليق خالٍ من الكلوروفيل)، في عام 1990. ظل هيكل الرودوبسين البصري غير معروف حتى عام 2003.

من حيث هيكلها، فإن جزيء الأوبسين عبارة عن سلسلة متعددة الببتيد مكونة من 348 بقايا حمض أميني. تم تحديد تسلسل الأحماض الأمينية للأوبسين من قبل العلماء الروس في مختبر Yu.A. Ovchinnikov في معهد الكيمياء العضوية الحيوية الذي سمي على اسمه. مم. شيمياكين في موسكو. توفر هذه الدراسات معلومات مهمة حول البنية ثلاثية الأبعاد لهذا البروتين المهم الممتد بغشاء القرص. تشكل سلسلة البولي ببتيد من الأوبسين سبع مناطق حلزونية ألفا عبر الغشاء ومترابطة بواسطة مناطق قصيرة غير حلزونية. حيث ن-النهاية في المنطقة خارج الخلية، و ج- نهاية الحلزون ألفا - في السيتوبلازم. يرتبط الجزيء 11- بإحدى حلزونات ألفا. رابطة الدول المستقلة- الشبكية، وتقع بالقرب من منتصف الغشاء بحيث يكون محورها الطويل موازيا لسطح الغشاء (الشكل 3). موقع التوطين 11- رابطة الدول المستقلة- شبكية العين، ترتبط بواسطة رابطة الديمين بمجموعة ε-amino من بقايا Lys-296 الموجودة في الحلزون α السابع. إذن 11- رابطة الدول المستقلة- الشبكية مدمجة في وسط بيئة بروتينية معقدة ومنظمة للغاية داخل غشاء الخلية العصوية. توفر هذه البيئة "ضبطًا" كيميائيًا ضوئيًا للشبكية، مما يؤثر على طيف الامتصاص الخاص بها. في حد ذاته مجاني 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية في شكلها المذاب لها أقصى امتصاص في منطقة الأشعة فوق البنفسجية من الطيف - عند طول موجة 380 نانومتر، بينما يمتص رودوبسين الضوء الأخضر عند 500 نانومتر. يعد هذا التحول في أطوال موجات الضوء مهمًا من وجهة نظر وظيفية: فهو يعمل على محاذاة طيف امتصاص الرودوبسين مع طيف الضوء الذي يدخل العين.

يتم تحديد طيف امتصاص الرودوبسين من خلال خصائص الكروموفور – بقايا 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية والأوبسين. يحتوي هذا الطيف في الفقاريات على حدين أقصى - أحدهما في المنطقة فوق البنفسجية (278 نانومتر)، بسبب الأوبسين، والآخر في المنطقة المرئية (حوالي 500 نانومتر) - امتصاص الكروموفور (الشكل 4). يتكون تحول الصباغ البصري تحت تأثير الضوء إلى المنتج النهائي المستقر من سلسلة من المراحل المتوسطة السريعة للغاية. من خلال دراسة أطياف الامتصاص للمنتجات الوسيطة في مستخلصات رودوبسين عند درجات حرارة منخفضة تكون عندها هذه المنتجات مستقرة، كان من الممكن وصف العملية الضوئية الكاملة لتبييض الصبغ البصري بالتفصيل.

عندما يمتصها جزيء 11- رابطة الدول المستقلة-فوتون الضوء الشبكي يتصاوغ جزيئه إلى 11- الجميع-نشوة- شبكية العين (العائد الكمي 0.67)، ويصبح لون الرودوبسين نفسه مشوهًا (التحلل الضوئي). في هذه الحالة، يحدث الدوران حول الرابطة بين ذرات الكربون الحادية عشرة والثانية عشرة في المركب 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية، ونتيجة لذلك تتغير هندسة الجزيء ويتشكل شكل أيزومري - الجميع-نشوة-الشبكية دون الانحناء، وبعد 10 مللي ثانية يحدث انتقال تفارغي للرودوبسين إلى شكله النشط (الشكل 5). تعمل طاقة فوتون الضوء الممتص على تقويم الانحناء في السلسلة بين ذرات الكربون الحادية عشرة والثانية عشرة. بهذا النموذج 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية موجودة في الظلام. في الفقاريات، ينتهي التحلل الضوئي للرودوبسين بفصل حامل اللون عن الأوبسين؛ في اللافقاريات، يظل حامل اللون مرتبطًا بالبروتين في جميع مراحل التحلل الضوئي. في الفقاريات، عادة ما يتم تجديد الرودوبسين نتيجة لتفاعل الأوبسين مع 11- رابطة الدول المستقلة- شبكية العين، في اللافقاريات - عند امتصاص الفوتون الثاني من الضوء.

إن جزيء رودوبسين، الموجود في غشاء القضيب، حساس للغاية للضوء (الشكل 6). لقد ثبت أن امتصاص الجزيء لفوتون الضوء في نصف الحالات يؤدي إلى تصاوغ 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية. نادرًا ما تحدث الأيزومرية التلقائية لجزيء الشبكية في الظلام - مرة واحدة كل 1000 عام تقريبًا. هذا الاختلاف له عواقب مهمة على الرؤية. عندما يضرب فوتون واحد الشبكية، فإن جزيء الرودوبسين الذي يمتصه يتفاعل معه بكفاءة عالية، في حين تبقى الملايين من جزيئات الرودوبسين الأخرى في الشبكية "صامتة".

تؤدي الدورات اللاحقة من التحول الكيميائي الضوئي للرودوبسين وتفعيله إلى إثارة العصب البصري بسبب التغيرات في نقل الأيونات في المستقبل الضوئي. بعد ذلك، يتم استعادة رودوبسين (تجديده) نتيجة لتخليق 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية والأوبسين أو في طور تركيب أقراص جديدة من الطبقة الخارجية للشبكية.

الدورة المرئية للرودوبسين

في الوقت الحاضر، تم إحراز بعض التقدم في فهم ما يحدث في المرحلة الأخيرة من سلسلة الإثارة - على الغشاء الخارجي للقضبان. يكون الغشاء السيتوبلازمي للخلية منفذًا بشكل انتقائي للأيونات المشحونة كهربائيًا (Na +، Ca 2+)، ونتيجة لذلك يتشكل فرق الجهد الكهربائي بين الجوانب الداخلية والخارجية لغشاء الخلية. في حالة الراحة، يحمل الجزء الداخلي من غشاء الخلية شحنة سالبة تبلغ حوالي 40 مللي فولت مقارنة بالخارج. في السبعينيات، أظهر العلماء أنه بعد إضاءة الخلية بالضوء، يزداد فرق الجهد عبر غشاء القضيب. هذه الزيادة تعتمد على كثافة التحفيز وإضاءة الخلفية؛ الحد الأقصى لفرق الجهد في هذه الحالة هو 80 مللي فولت.

زيادة في فرق الجهد - يحدث فرط الاستقطاب بسبب انخفاض نفاذية الغشاء لكاتيونات الصوديوم Na + التي تحمل شحنة موجبة. بمجرد تحديد طبيعة فرط الاستقطاب، وجد أن امتصاص فوتون واحد يتسبب في إغلاق مئات قنوات الصوديوم في الغشاء البلازمي للقضيب، مما يمنع دخول ملايين أيونات Na + إلى الخلية. بعد أن نشأ تحت تأثير إشعاع الضوء، ينتشر فرط الاستقطاب على طول الغشاء الخارجي للقضيب إلى الطرف الآخر من الخلية إلى النهاية المتشابكة، حيث تنشأ نبضة عصبية وتنتقل إلى الدماغ.

قدمت هذه الدراسات الأساسية نظرة ثاقبة لما يحدث في بداية ونهاية السلسلة الكيميائية الضوئية لإدراك الضوء البصري، لكنها تركت دون حل سؤال ما الذي يحدث في المنتصف؟ كيف تتسبب أيزومرة جزيء الشبكية في غشاء القرص القضيبي في إغلاق قنوات الصوديوم في غشاء الخلية الخارجي؟ كما هو معروف، في القضبان لا يتلامس غشاء البلازما مع غشاء القرص. وهذا يعني أن نقل الإشارة من الأقراص إلى الغشاء الخارجي يجب أن يتم باستخدام وسيط داخل الخلايا للإشارة المثيرة. وبما أن فوتونًا واحدًا يمكن أن يتسبب في إغلاق مئات قنوات الصوديوم، فإن كل حدث امتصاص للفوتون يجب أن يكون مصحوبًا بتكوين العديد من جزيئات الرسول.

في عام 1973، اقترح أنه في الظلام تتراكم أيونات الكالسيوم Ca + في الأقراص، وعندما تضاء يتم إطلاقها، وتصل إلى غشاء البلازما عن طريق الانتشار، وتغلق قنوات الصوديوم. أثارت هذه الفرضية الجذابة اهتمامًا كبيرًا وأدت إلى العديد من التجارب. ومع ذلك، أظهرت التجارب اللاحقة أنه على الرغم من أن أيونات الكالسيوم Ca + تلعب دورًا مهمًا في الرؤية، إلا أنها ليست ناقلًا مثيرًا. دور الوسيط، كما اتضح فيما بعد، يلعبه 3"، 5"-أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي (cGMP) (الشكل 7).

يتم تحديد قدرة cGMP على العمل كوسيط من خلال تركيبه الكيميائي. cGMP هو نيوكليوتيدات من فئة نيوكليوتيدات الجوانيل الموجودة في الحمض النووي الريبي (RNA). مثل النيوكليوتيدات الأخرى، فهو يتكون من عنصرين: قاعدة نيتروجينية، الجوانين، وبقايا سكر خماسية الكربون، الريبوز، الذي ترتبط ذرات الكربون الخاصة به في الموضعين 3" و5" من خلال مجموعة الفوسفات. تغلق رابطة فوسفوديستر جزيء cGMP في حلقة. عندما تكون هذه الحلقة سليمة، يكون cGMP قادرًا على الحفاظ على قنوات الصوديوم للغشاء في حالة مفتوحة، وعندما يتم انقسام رابطة فوسفوديستريز بواسطة إنزيم فوسفوديستراز، تغلق قنوات الصوديوم تلقائيًا، مما يتسبب في تغير الخواص الكهربائية للغشاء و حدوث دفعة عصبية (الشكل 8).

بين إثارة رودوبسين والانقسام الأنزيمي لـ cGMP، هناك عدة خطوات وسيطة. عندما يكون الجزيء 11- رابطة الدول المستقلة- تمتص الشبكية الفوتون فينشط الأوبسين، ويقوم الرودوبسين بدوره بتنشيط إنزيم يسمى الترانسدوسين. يعد تفاعل الشكل المنشط للرودوبسين مع بروتين G-transducin خطوة كيميائية حيوية رئيسية في العملية البصرية. Transducin هو وسيط رئيسي في سلسلة الإثارة. يقوم مستقبل البروتين G هذا بتنشيط إنزيم فوسفوديستراز محدد، والذي يفتح حلقة cGMP، ويربط جزيء الماء بها، ويتحلل cGMP. على الرغم من أن مخطط هذه العملية ليس من الصعب وصفه، إلا أن توضيح وفهم دورها الفسيولوجي يتطلب العديد من التجارب المختلفة.

بعد ذلك، وجد أن تركيز cGMP في الأجزاء الخارجية للقضبان يتناقص في الضوء. أظهرت التجارب اللاحقة أن هذا الانخفاض هو نتيجة للتحلل المائي لـ cGMP بواسطة فوسفودايستراز خاص بهذا النوكليوتيد. في ذلك الوقت، كانت فرضية الكالسيوم لا تزال تحظى بشعبية كبيرة، ولكن لم يعد هناك أي شك في أن cGMP كان له تأثير مباشر كبير على الاستجابة الاستثارية.

في مؤتمر عُقد عام 1978، ذكر ب. ليبمان من جامعة بنسلفانيا أنه في تعليق الأجزاء الخارجية للقضيب، يمكن لفوتون واحد أن يبدأ تنشيط مئات من جزيئات فوسفوديستراز في الثانية. في العمل السابق، لوحظ تعزيز أصغر بكثير في وجود نيوكليوتيد آخر، أدينوسين ثلاثي الفوسفات (ATP)، مقارنة بوجود غوانوزين ثلاثي الفوسفات (GTP).

يحتوي غوانوزين ثلاثي الفوسفات (GTP) على نفس بنية الشكل غير الدوري لـ GMP، ولكن في GMP، لا ترتبط ذرة الكربون مقاس 5 بوصات بمجموعة فوسفات واحدة، ولكن بسلسلة من ثلاثة فوسفات متصلة ببعضها البعض بواسطة روابط فوسفوديستر. يتم استخدام الطاقة المخزنة في هذه الروابط في العديد من الوظائف الخلوية. على سبيل المثال، عندما تتم إزالة مجموعة فوسفات واحدة من GTP (لتكوين ثنائي فوسفات الجوانوزين، الناتج المحلي الإجمالي)، يتم إطلاق كمية كبيرة من الطاقة. وبهذه الطريقة، تتلقى الخلية الطاقة التي تسمح من المهم أيضًا أن تحدث هذه العملية عند تنشيط إنزيم الفوسفوديستراز، حيث يعمل GTP كعامل مساعد ضروري.

في عام 1994، كان من الممكن حقن cGMP في الجزء الخارجي من قضيب سليم، وكانت النتائج مثيرة للإعجاب. بمجرد دخول أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي إلى الخلية، انخفض فرق الجهد عبر الغشاء البلازمي بسرعة وزاد التأخير بين تطبيق نبضة ضوئية وفرط استقطاب الغشاء بشكل حاد. وذلك لأن cGMP يفتح قنوات الصوديوم وتبقى مفتوحة حتى يتم تفكيك cGMP بواسطة فوسفوديستراز المنشط بالضوء إلى GMP. بدت هذه الفرضية جذابة للغاية، لكن لم يكن هناك دليل مباشر عليها.

من الأمور ذات الأهمية الكبيرة في آلية نقل الإشارة الضوئية حقيقة أن GTP مطلوب لتنشيط إنزيم الفوسفوديستراز. يشير هذا إلى أن نوعًا ما من البروتين المرتبط بـ GTP قد يكون وسيطًا مهمًا للتنشيط. كان من الضروري أن ندرس بعناية ما يحدث لـ GTP في العصي. كان الهدف من التجارب الأولى هو اكتشاف ارتباط GTP ومشتقاته في الأجزاء الخارجية للقضبان. تم تحضين نظير الكربون المشع 14 C GTP بقضبان وشظايا من أجزائها الخارجية. وبعد عدة ساعات، تم غسل الدواء على مرشح يحتفظ بشظايا الغشاء والجزيئات الكبيرة، مثل البروتينات، ويسمح للجزيئات الصغيرة، بما في ذلك GTP والمركبات المرتبطة بعملية التمثيل الغذائي، بالمرور. اتضح أن جزءًا كبيرًا من النشاط الإشعاعي يظل مرتبطًا بجزء الغشاء. في وقت لاحق اتضح أن GTP لا يبقى في الغشاء، ولكن الناتج المحلي الإجمالي.

أظهرت هذه التجارب أن أغشية القضبان تحتوي على بروتين قادر على ربط GTP وإزالة مجموعة فوسفات واحدة منه لتكوين الناتج المحلي الإجمالي. لقد بدا من الواضح بشكل متزايد أن مثل هذا البروتين كان وسيطًا رئيسيًا وأن تحويل GTP إلى الناتج المحلي الإجمالي يمكن أن يدفع عملية التنشيط.

إحدى الحقائق المذهلة هي أن أغشية القضبان لا ترتبط فقط بنيوكليوتيدات الجوانيل، ولكن عند إضاءتها، يتم إطلاق الناتج المحلي الإجمالي منها، وهي عملية تتعزز بشكل كبير من خلال وجود GTP في المحلول. وقد تم تشكيل فرضية لتفسير هذه الظواهر. على ما يبدو، تتضمن بعض الخطوات في عملية التنشيط تبادل GTP للناتج المحلي الإجمالي في الغشاء. وهذا هو السبب في أن إطلاق الناتج المحلي الإجمالي قوي للغاية ويزداد عند إضافة GTP: يجب استبدال GTP بالناتج المحلي الإجمالي. يتحول GTP بعد ذلك إلى الناتج المحلي الإجمالي.

لقد ثبت أن تبادل GTP للناتج المحلي الإجمالي يرتبط بالحدث المركزي لعملية التنشيط. تمت دراسة تأثير الضوء على امتصاص الناتج المحلي الإجمالي بواسطة أغشية القضبان، وتبين أن الاستثارة الضوئية لجزيء رودوبسين واحد تؤدي إلى ربط حوالي 500 جزيء GTP. كان اكتشاف هذا التعزيز خطوة مهمة نحو شرح التحسين المتأصل في سلسلة الإثارة.

أدت هذه النتيجة الأساسية إلى استنتاج مهم مفاده أن سلسلة الإثارة تتضمن بروتينًا وسيطًا موجودًا في حالتين. في إحدى الدول، فإنه يربط الناتج المحلي الإجمالي، وفي دولة أخرى فإنه يربط GTP. يتم تبادل الناتج المحلي الإجمالي لـ GTP، والذي يعمل بمثابة إشارة لتنشيط البروتين، بواسطة جزيء رودوبسين ويقوم بدوره بتنشيط إنزيم فوسفوديستراز محدد. يشق إنزيم الفوسفوديستراز GMP الحلقي، الذي يغلق قنوات الصوديوم في غشاء البلازما. وسرعان ما تم عزل هذا البروتين. يطلق عليه ترانسدوسين لأنه يتوسط عملية النقل - تحويل الضوء إلى إشارة كهربائية. لقد وجد أن الترانسدوسين يتكون من ثلاث وحدات فرعية من البروتين - ألفا (α)، بيتا (β)، وغاما (γ).

يتم إرسال الإشارة من رودوبسين المنشط إلى الترانسدوسين ومن شكل GTP الخاص به إلى فوسفودايستراز. إذا كانت هذه الصورة صحيحة، فمن المتوقع، أولاً، أن الترانسدوسين يمكن تحويله إلى شكل GTP في غياب فوسفودايستراز، وثانيًا، أنه يمكن تنشيط إنزيم فوسفودايستراز بواسطة رودوبسين المثار بالضوء. لاختبار هذا الافتراض، تم استخدام نظام الغشاء الاصطناعي الذي لا يحتوي على فوسفوديستراز. تم تطبيق الترانسدوسين المنقى في شكل الناتج المحلي الإجمالي على الغشاء الاصطناعي، ثم تمت إضافة رودوبسين المنشط. في هذه التجارب، وجد أن كل جزيء رودوبسين يحفز امتصاص 71 جزيء GTP تناظري في الغشاء. وهذا يعني أنه من خلال تنشيط الترانسدوسين، يحفز كل جزيء رودوبسين تبادل الناتج المحلي الإجمالي لـ GTP في العديد من جزيئات التراندوسين. وبالتالي، كان من الممكن اكتشاف التأثير المعزز للرودوبسين، والذي تم من خلاله عزل الشكل النشط المنقى من الترانسدوسين - في شكل مجمعه مع GTP. وكانت المفاجأة تنتظر الباحثين هنا. في شكل الناتج المحلي الإجمالي غير النشط، يكون جزيء الترانسدوسين سليمًا - حيث تقع وحداته الفرعية الثلاث معًا. اتضح أنه عند الانتقال إلى شكل GTP، ينفصل الترانسدوسين: يتم فصل الوحدة الفرعية α عن الوحدتين الفرعيتين β وγ للبروتين، ويرتبط GTP بالوحدة الفرعية α الحرة.

كان من الضروري معرفة الوحدة الفرعية من الترانسدوسين - α- (مع GTP المرفق) أو الوحدة الفرعية β-، γ التي تقوم بتنشيط إنزيم الفوسفوديستراز. لقد وجد أن إنزيم الفوسفوديستراز يتم تنشيطه بواسطة الوحدة الفرعية α في المجمع مع GTP؛ لا تؤثر الوحدات الفرعية β و γ المتبقية معًا على عمل الإنزيم. علاوة على ذلك، تسببت الوحدة الفرعية α في تنشيط الترانسدوسين حتى بدون رودوبسين؛ وهذا يفسر الافتراض القائل بأن الترانسدوسين يمكنه تنشيط إنزيم الفوسفوديستراز دون وجود رودوبسين.

تمت الآن دراسة آلية تنشيط إنزيم فوسفودايستراز محدد بواسطة الترانسدوسين بالتفصيل. في الظلام، يكون نشاط إنزيم الفوسفوديستراز قليلًا لأنه في حالة غير نشطة. إن إضافة كمية صغيرة من التربسين، وهو الإنزيم الذي يكسر البروتينات، ينشط إنزيم الفوسفوديستراز. يتكون جزيء فوسفوديستراز من ثلاث سلاسل ببتيد. مثل transducin، يتم تعيينهم α- و β- و γ-الوحدات الفرعية . تريبسين يدمر γ - وحدة فرعية، ولكن ليس α- و β -وحدة فرعية. وهكذا، اتضح أن الوحدة الفرعية γ تعمل كمثبط للفوسفوديستراز.

لاحقًا، كان من الممكن عزل الوحدة الفرعية γ في شكلها النقي، وإضافتها إلى المركب النشط المكون من الوحدات الفرعية α، β، واكتشف أن الوحدة الفرعية γ تثبط النشاط التحفيزي للترنسدوسين بنسبة تزيد عن 99%. وبالإضافة إلى ذلك، فإن معدل التدمير γ - تتوافق الوحدات الفرعية بواسطة التربسين جيدًا مع معدل تنشيط إنزيم الفوسفوديستراز في سلسلة الإثارة. يمكن أن يرتبط Transducin في شكل GTP بـ γ - وحدة فرعية من فوسفودايستراز، وتشكل معقدة.

كل هذه البيانات تضيف ما يصل إلى الصورة التالية. بعد التعرض للضوء، ترتبط الوحدة الفرعية α من الترانسدوسين مع GTP المرفق بإنزيم الفوسفوديستراز ويتم تحرير الوحدة الفرعية γ التي تمنعه. ونتيجة لذلك، يتم تنشيط ترانسدوسين ويظهر النشاط التحفيزي للفوسفوديستراز. هذا النشاط رائع: كل جزيء إنزيم منشط يمكنه تحلل 4200 جزيء من أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي في ثانية واحدة. لذلك أصبحت معظم التفاعلات البيوكيميائية للدورة البصرية واضحة (الشكل 9). المرحلة الأولى من سلسلة الإثارة هي امتصاص الفوتون بواسطة رودوبسين. يتفاعل رودوبسين المنشط بعد ذلك مع التراندوسين، مما يؤدي إلى تبادل الناتج المحلي الإجمالي لـ GTP، والذي يحدث على الوحدة الفرعية α للترنسدوسين. ونتيجة لذلك، يتم فصل الوحدة الفرعية α عن بقية الإنزيم، مما يؤدي إلى تنشيط إنزيم الفوسفوديستراز. هذا الأخير يشق العديد من جزيئات cGMP . تستغرق هذه العملية حوالي ميلي ثانية واحدة فقط. بعد مرور بعض الوقت، يقوم "المؤقت المدمج" للوحدة الفرعية α للترنسدوسين بتقسيم GTP لتكوين الناتج المحلي الإجمالي ويتم إعادة توحيد الوحدة الفرعية α مع الوحدتين الفرعيتين β وγ . يتم أيضًا استعادة إنزيم الفوسفوديستراز. يتم تعطيل رودوبسين ومن ثم يتحول إلى شكل جاهز للتنشيط.

نتيجة لعمل جزيء رودوبسين واحد، يتم تشكيل عدة مئات من مجمعات ألفا النشطة - الوحدة الفرعية لـ GTP transducin، وهي الخطوة الأولى للتضخيم. ثم تقوم الوحدة الفرعية α من الترانسدوسين، التي تحمل GTP، بتنشيط إنزيم فوسفودايستراز. لا يوجد تضخيم في هذه المرحلة؛ يرتبط كل جزيء من الوحدة الفرعية α للترنسدوسين وينشط جزيءًا واحدًا من إنزيم الفوسفوديستراز. يتم توفير المرحلة التالية من التضخيم بواسطة زوج Transducin-phosphodiesterase، الذي يعمل كواحد. تظل الوحدة الفرعية α من الترانسدوسين مرتبطة بإنزيم فوسفودايستريز حتى تشق الرابطة 3"-5" في أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي. يمكن لكل جزيء إنزيم منشط تحويل عدة آلاف من جزيئات GMP. هذا التضخيم الذي يوفره رودوبسين يكمن وراء كفاءة التحويل الرائعة التي من خلالها يسبب فوتون واحد دفعة عصبية شديدة.

ومع ذلك، فإن الجسم قادر على إدراك الضوء عدة مرات، مما يعني أن هذه الدورة يجب أن تنطفئ. اتضح أن الترانسدوسين يلعب دورًا رئيسيًا ليس فقط في التنشيط، ولكن أيضًا في التعطيل. تحتوي الوحدة الفرعية α الخاصة بها على آلية "مؤقت" مدمجة تقاطع الحالة النشطة، وتحول GTP المرتبط إلى الناتج المحلي الإجمالي. آلية عمل هذا "المؤقت" ليست واضحة تماما. من المعروف أن التحلل المائي لـ GTP مع تكوين الناتج المحلي الإجمالي في مرحلة التعطيل يلعب دورًا مهمًا في تنفيذ الدورة بأكملها. ردود الفعل المؤدية إلى التنشيط مواتية بقوة. في المقابل، تكون بعض تفاعلات التعطيل غير ملائمة؛ بدون تحويل GTP إلى الناتج المحلي الإجمالي، لا يمكن إعادة ضبط النظام للتنشيط الجديد.

عندما ينشق GTP لتكوين الناتج المحلي الإجمالي، تطلق الوحدة الفرعية α من الترانسدوسين الوحدة الفرعية المثبطة من إنزيم الفوسفوديستراز. ثم ترتبط الوحدة الفرعية γ مرة أخرى بإنزيم الفوسفوديستراز، مما يعيدها إلى حالة الراحة. يستعيد Transducin شكل ما قبل التنشيط بسبب إعادة توحيد الوحدات الفرعية α و β و γ . يتم تعطيل رودوبسين بواسطة إنزيم كيناز الذي يتعرف على بنيته المحددة. يضيف هذا الإنزيم مجموعات الفوسفات إلى العديد من الأحماض الأمينية في أحد طرفي سلسلة بولي ببتيد الأوبسين. يقوم رودوبسين بعد ذلك بتكوين مركب مع البروتين أريستين، الذي يمنع ارتباط الترانسدوسين ويعيد النظام إلى الحالة المظلمة.

بحث حول الشلال البصري في منتصف الثمانينات وأوائل التسعينيات. اعتمد بشكل كبير على افتراض أن الجوانوزين الحلقي أحادي الفوسفات يفتح قنوات الصوديوم في الغشاء الخارجي للقضيب وأن تحلله المائي يؤدي إلى إغلاقها. ومع ذلك، لم يكن معروفا سوى القليل عن آليات هذه العمليات. هل يعمل cGMP على القنوات بشكل مباشر أم من خلال بعض الخطوات الوسيطة؟ تم الحصول على إجابة محددة لهذا السؤال في عام 1985 من قبل العالم الروسي إ. فيسينكو من معهد الفيزياء البيولوجية في موسكو. استخدمت التجارب ماصة دقيقة تم سحب جزء صغير من الغشاء البلازمي للقضيب إليها. لقد تم لصقها بإحكام على طرف الماصة، وتبين أن الجانب الذي عادة ما يواجه الجزء الداخلي من الخلية هو الجانب الخارجي. تم غسل هذا الجانب من الغشاء بمحاليل مختلفة وتم تحديد تأثيرها على موصلية الصوديوم. وكانت النتائج واضحة تمامًا: قنوات الصوديوم تفتح مباشرة باستخدام cGMP؛ ولا تؤثر عليها مواد أخرى ومنها أيونات الكالسيوم Ca+.

دحضت التجارب الرائعة التي أجراها العلماء الروس فكرة استخدام أيونات الكالسيوم Ca + كوسيط للإثارة وأنشأت الحلقة الأخيرة في سلسلة الإثارة. أصبح المخطط العام لدائرة الإثارة واضحًا أيضًا. كما هو متوقع، فإن تدفق المعلومات يكون من رودوبسين إلى ترانسدوسين، ثم إلى فوسفودايستراز، وأخيرًا إلى cGMP.

على الرغم من أن دراسة مسارات وآليات سلسلة الإثارة قد أحرزت تقدما كبيرا، إلا أن عددا من الأسئلة الهامة لا تزال دون إجابة. على وجه الخصوص، ليس من الواضح كيف يتم تنظيم استجابة التضخيم للسلسلة. تكون العصي أقل حساسية في الضوء الساطع منها في الظلام. يجب أن تؤثر إضاءة الخلفية بطريقة أو بأخرى على النتيجة الإجمالية للنظام، أي الكسب الإجمالي الذي تم إنشاؤه على مرحلتين - أثناء نقل الإشارة من رودوبسين إلى الترانسدوسين ومن فوسفودايستراز إلى cGMP. تشير الكثير من الأدلة إلى مشاركة أيونات الكالسيوم في هذه العملية، لكن تفاصيل هذه الآلية ليست مفهومة تمامًا. وفي هذا الصدد، كان من المهم أيضًا تحديد بنية قنوات الصوديوم والآليات التي تمنع استنفاد أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي في الخلية. تم تقديم مساهمة كبيرة في دراسة هذا من قبل مجموعات B. Kaupp من معهد البيولوجيا العصبية بجامعة أوسنابروك (ألمانيا) وليبمان: حيث قاموا بعزل القنوات ذات البوابات cGMP وأعادوا بناء وظيفتها على الأغشية النموذجية. العنصر الأساسي هو غوانيلات سيكلاز، وهو إنزيم يقوم بتخليق cGMP. يوجد في الخلية تنظيم من نوع التغذية الراجعة لتركيز cGMP، والذي يضمن، بعد الاستجابة لمحفز ضوئي، استعادة تركيز cGMP إلى المستوى الأولي. وبدون ذلك، لن تتاح للخلية فرصة العمل إلا مرات قليلة، وبالتالي ستستنفد قدرتها على الاستجابة لفترة طويلة.

إن نتائج الدراسات الحديثة لسلسلة التفاعلات البصرية في العصي لها صلة أيضًا بأنواع أخرى من الخلايا. يشبه نظام تحويل الإشارات الضوئية في الخلايا المستقبلة للضوء الأخرى - المخاريط - نظام العصي. ومن المعروف أن المخاريط تحتوي على ثلاثة أصباغ بصرية مشابهة للرودوبسين تستجيب للضوء بطول موجي معين - الأحمر أو الأخضر أو ​​الأزرق. جميع الأصباغ الثلاثة تحتوي على 11- رابطة الدول المستقلة-الشبكية. باستخدام طرق علم الوراثة الجزيئية، وجد أن بنية الصبغات المخروطية هي نفس بنية الرودوبسين. تتشابه القنوات Transducin وphosphodiesterase وcGMP في المخاريط والقضبان إلى حد كبير.

تطوربروتينات جي

لا تقتصر أهمية السلسلة التي تتضمن أحادي فوسفات الجوانوزين الحلقي على الرؤية. سلسلة الإثارة في العصي لها تشابه ملحوظ مع آلية عمل بعض الهرمونات. على سبيل المثال، يعمل الأدرينالين عن طريق تنشيط إنزيم يسمى أدينيلات سيكلاز. يحفز إنزيم محلقة الأدينيلات تكوين أحادي فوسفات الأدينوزين الحلقي (cAMP)، والذي يعمل بمثابة رسول داخل الخلايا للعديد من الهرمونات. تم اكتشاف تشابه مذهل بين رد الفعل هذا وبين عمل سلسلة الإثارة في القضبان. تمامًا كما تبدأ سلسلة الإثارة بامتصاص الفوتون بواسطة رودوبسين، تبدأ السلسلة الهرمونية بربط الهرمون بمستقبل بروتين معين موجود على سطح الخلية. يتفاعل مركب هرمون المستقبل مع ما يسمى بروتين G، الذي يشبه الترانسدوسين. نفس التبادل للجزيئات المرتبطة التي تنشط الترانسدوسين (GTP إلى الناتج المحلي الإجمالي) ينشط أيضًا بروتين G عندما يتفاعل مع مركب هرمون المستقبل. يتكون بروتين G، مثل الترانسدوسين، من ثلاث وحدات فرعية. يتم تنشيط محلقة الأدينيلات بواسطة الوحدة الفرعية α، مما يزيل التأثير المثبط. يتوقف التأثير المحفز لبروتين G أيضًا بفضل "المؤقت" المدمج الذي يحول GTP إلى الناتج المحلي الإجمالي.

لا ينطبق التشابه بين بروتينات Transducin وG على النشاط فحسب، بل على البنية أيضًا. تنتمي بروتينات Transducin وG إلى نفس العائلة - وهي عائلة من بروتينات غشاء المستقبلات التي تنقل إشارات معينة. جميع ممثلي هذه المجموعة الذين تم تحديدهم حتى الآن لديهم نفس الوحدة الفرعية α تقريبًا. بالإضافة إلى ذلك، تؤدي الوحدة الفرعية α نفس الوظيفة، كما هو موضح على المستوى الجزيئي. في الآونة الأخيرة، حددت العديد من المختبرات تسلسلات نيوكليوتيدات الحمض النووي التي تشفر وحدات ألفا الفرعية من الترانسدوسين وبروتينات G الثلاثة. إذا حكمنا من خلال الحمض النووي، فإن تسلسلات الأحماض الأمينية لهذه السلاسل الأربع من البوليببتيد متطابقة أو متطابقة تقريبًا مع بعضها البعض لحوالي نصف طولها.

كشف تحليل مقارن للمعلومات الوراثية أن الوحدات الفرعية α للترانسدوسين والبروتينات G تحتوي على المنطقتين اللتين ظلتا دون تغيير أثناء التطور ومناطق متباينة بشدة. يحتوي كل بروتين على ثلاثة مواقع ربط: واحد لنيوكليوتيدات الجوانيل، وواحد للمستقبل المنشط (الرودوبسين أو مجمع مستقبلات الهرمونات)، وواحد للبروتين المستجيب فوسفوديستراز أو محلقة الأدينيلات. تبين أن مواقع الربط لـ GTP والناتج المحلي الإجمالي، كما هو متوقع بناءً على دورها الحاسم في سلسلة الإثارة، هي الأكثر حفظًا.

بالإضافة إلى ذلك، فقد تبين أن مناطق ربط GTP لهذه البروتينات تشبه منطقة واحدة من بروتين مختلف وظيفيًا تمامًا؛ ما يسمى بعامل الاستطالة Tu. يلعب هذا البروتين دورًا مهمًا في تخليق البروتين: فهو يشكل مركبًا مع GTP ومع جزيئات aminoacyl-tRNA، ثم يرتبط بالريبوسوم، أي يضمن عملية الاستطالة - توصيل الأحماض الأمينية إلى موقع نمو البروتين المركب. سلسلة عديد الببتيد. دورة الأحداث التي تحدث مع بروتين Tu أثناء عمله تشبه دورة الترانسدوسين. تبدأ الدورة بانقسام GTP. يوجد موقع ربط GTP على جزيء Tu، وفي تسلسل الأحماض الأمينية يكون مشابهًا جدًا لمواقع ربط نيوكليوتيدات الجوانيل في الترانسدوسين وبروتينات G المختلفة.

يعد تخليق البروتين جانبًا أساسيًا في عملية التمثيل الغذائي للخلية، ومن المحتمل أن يكون عامل الاستطالة Tu، الذي يشارك في هذه العملية الأساسية، قد تطور مبكرًا عن بروتينات G أو محولاتها المرتبطة. قد يكون هذا البروتين المثير للاهتمام هو سلف كل من بروتينات الترانسدوسين وG. تم إطلاق وربط البروتينات الخاضعة للرقابة المرتبطة بتبادل GTP للناتج المحلي الإجمالي في وقت مبكر من التطور، وقد يمثل عامل الاستطالة Tu أحد المتغيرات التطورية الأولى لمثل هذه الدورة.

ومن الأشياء المدهشة في التطور هو أن الآلية التي ظهرت لوظيفة معينة يمكن تعديلها لاحقًا واستخدامها لوظائف مختلفة تمامًا. وهذا بالضبط ما حدث مع آلية عمل Tu. تشكلت أثناء التطور للقيام بتخليق البروتين، واستمرت لمليارات السنين ودخلت بعد ذلك في نظام نقل الإشارات الهرمونية والحسية. في السنوات القليلة الماضية، تمت دراسة إحدى وظائفها، وهي دورة الترانسدوسين، بتفصيل كبير. تتمتع نتائج هذه الدراسات بأهمية علمية كبيرة، حيث كان من الممكن أن نفهم على المستوى الجزيئي إحدى الآليات الحسية الأكثر روعة - آلية نقل الضوء والتحفيز البصري.

ربما سيتم الكشف قريبًا عن أفكار جديدة حول رؤية الألوان. ولا يزال من غير الواضح ما إذا كان اللون الأخضر الذي نراه هو تأثير وسط بين الأصفر والأزرق، أو أنه في بعض الحالات يتوافق مع الأطوال الموجية المقابلة للون الأخضر للطيف.

يستطيع دماغنا تسجيل اللون الأخضر مثل مقياس الطيف، أي عند طول معين من الموجات الكهرومغناطيسية. ويمكنه أيضًا تسجيل اللون الأخضر كخليط من الأصفر والأزرق. لا يمكن تحديد إدراك الألوان بواسطة محلل بصري مثل مقياس الطيف.

وكمثال على خلط الموجات الكهرومغناطيسية التي تتوافق مع اللون الأخضر والأحمر، يتم إعطاء اللون الأصفر. يُعتقد أنه أثناء الفعل البصري، تعمل أزواج الألوان الأزرق والأصفر والأخضر والأحمر. يتمتع المحلل البصري بالقدرة على تحليل نطاقات معينة من الطيف البصري، مثل الألوان. خلط اللون الأخضر مع الأحمر لا ينتج عنه لون وسط. ويرىها الدماغ باللون الأصفر. عندما تنبعث الموجات الكهرومغناطيسية التي تتوافق مع اللونين الأخضر والأحمر، يرى الدماغ "الحل الأوسط" - الأصفر.

وبنفس الطريقة، يُنظر إلى اللون الأزرق والأصفر على أنهما أخضران. وهذا يعني أنه بين الأزواج الأزرق والأصفر والأخضر والأحمر، يحدث خلط الألوان الطيفية. ينطبق هذا أيضًا على الموقف الذي "يتخذ فيه" المحلل البصري قرارًا بشأن الألوان الأكثر حساسية لها. وبالمثل، يُنظر إلى الألوان الخضراء والزرقاء على أنها سماوية. على سبيل المثال، يرى المحلل البصري دائمًا اللون البرتقالي على أنه برتقالي، حيث تنعكس منه الموجات الكهرومغناطيسية التي تتوافق مع اللونين الأصفر والأحمر. أقل حساسية بصرية هي للأشعة البنفسجي والأزرق والأحمر. علاوة على ذلك، فإن مزيج الموجات الكهرومغناطيسية التي تتوافق مع اللونين الأزرق والأحمر يُنظر إليه على أنه بنفسجي. عندما يتم مزج الموجات الكهرومغناطيسية التي تتوافق مع المزيد من الألوان، فإن الدماغ لا ينظر إليها على أنها ألوان فردية أو كحل "متوسط"، ولكن على أنها بيضاء. تشير هذه البيانات إلى أن مفهوم اللون لا يتم تحديده بشكل فريد من خلال الطول الموجي. يتم إجراء التحليل بواسطة "الكمبيوتر الحيوي" - الدماغ، وفكرة اللون، في جوهرها، هي نتاج وعينا.

خاتمة

الدراسات الهيكلية للرودوبسين والبروتينات الأخرى ذات الصلة المحتوية على الشبكية (اليودوبسين، والبكتيريا رودوبسين)، بالإضافة إلى تحديد أمراض العين المرتبطة بعمله، مستمرة في مركز أبحاث العلوم الطبية (بلغاريا) على مدى السنوات العشر الماضية، ومن بين المشكلات التي تتطلب حلًا سريعًا، يمكن تحديد ما يلي:

ما هي التحولات الهيكلية التي تصاحب تنشيط رودوبسين وتمنحه القدرة على التفاعل مع مستقبلات بروتينات G (ترانسدوسين، كيناز البروتين وأريستين)؟

ما هي الهياكل المكانية لمجمعات رودوبسين وترنسدوسين المنشطة؟

ما هي آلية "النضج" الخلوي وتدهور رودوبسين؟

إن إجراء المزيد من الأبحاث حول رودوبسين ليس له أهمية علمية أساسية فحسب، بل له أيضًا أهمية تطبيقية، ويمكن استخدامه لعلاج اضطرابات الرؤية البيوكيميائية أو الوقاية منها. رودوبسين هو البروتين الأكثر دراسة في عائلة مستقبلات GPCR، ويمكن استخدام النتائج المذكورة أعلاه التي تم الحصول عليها لدراسة البنية والخصائص الوظيفية لبروتينات الغشاء الأخرى لهذه العائلة، على سبيل المثال بكتيريورودوبسين.

الأدب

1. د. هوبل. العين، الدماغ، الرؤية/ إد. أ. إل. بيزوفا، مير، موسكو (1990)، 172 ص.

2. إم جي هوجان، جي إيه ألفارادو، جي إي ويدل. أنسجة العين البشرية، سوندرز، فيلادلفيا (1971)، 115 ص.

3. ج. ناثانز، د. توماس، د.س. هوجنيس. " الوراثة الجزيئية لرؤية الألوان البشرية: الجينات التي تشفر الأصباغ الزرقاء والخضراء والحمراء. علوم, 232(47), 193–202 (1986).

4. R. Henderson، J. M. Baldwin، T. A. Ceska، F. Zemlin، E. Beckmann، K. H. Downing. "نموذج لبنية البكتيريا رودوبسين على أساس المجهر الإلكتروني عالي الدقة"، جيه مول. بيول., 212 , 899–29 (1991).

5. K. Palczewski، T. Kumasaka، T. Hori، C. A. Behnke، H. Motoشيما، B. A. Fox، I. Le Trong، D. C. Teller، T. Okada، R.E. ستينكامب، م. ياماموتو، م. ميانو، "البنية البلورية للرودوبسين: مستقبل مقترن بالبروتين جي"، علوم, 289 , 739–745 (2000).

6. يو أ.أوفتشينيكوف، إن جي عبد اللهيف، إم يو فيجينا، آي دي أرتامونوف، أ.س.بوغاتشوك. "رودوبسين البصري: تسلسل كامل للأحماض الأمينية وطوبولوجيا الغشاء"، الكيمياء العضوية الحيوية, 10 , 1331–1340 19830.

7. ب.أ. هارجريف، ج.ه. ماكدويل، د.ر. كيرتس، ج. ك. وانغ، إي. جوسزكزاك، إس. إل. فونغ، ج. ك. راو، ب. أرغوس، "بنية رودوبسين البقري،" بيوفيس. هيكل. ميكانيكية., 9 , 235–244 (1983).

8. G. F. Schertler، P. A. Hargrave، "هيكل الإسقاط للضفدع رودوبسين في شكلين بلوريين،" بروك. ناتل. أكاد. الخيال العلمي. ش. س. أ., 9 2, 11578–11582 (1995).

9. في إم ليبكين. "البصرية. آليات نقل وتضخيم الإشارة البصرية في شبكية العين. مجلة سوروس التعليمية, 9 , 2–8 (2001).

10. واي شيشيدا، إتش إيماي. "الصباغ البصري: مستقبل مقترن بالبروتين G للإشارات الضوئية"، خلية. مول. حياة الخيال العلمي., 54 , 1299–1315 (1998).

11. أ.ب روبين. التحولات الضوئية للبكتيريا والرودوبسين، الفيزياء الحيوية، المجلد 2.، موسكو، ناوكا (2004)، 87 ص.

12. Y. Liang، D. Fotiadis، T. Maeda، A. Maeda، A. Modzelewska، S. Filipek، D. A. Saperstein، A. Engel، K. Palczewski. "إشارات رودوبسين وتنظيمها في الفئران بالضربة القاضية رودوبسين متغايرة الزيجوت،" جي بيول. الكيمياء. 279 , 48189–48196 (2004).

13. جي إم بالدوين، جي إف شيرتلر، في إم أنغر. "قالب كربون ألفا لحلزونات الغشاء في عائلة رودوبسين لمستقبلات البروتين G المقترنة"، جيه مول. بيول., 272 , 144–164 (1997).

14. جيه. فيتزجيبون، بي. أبوكوتان، إس. جايثر، دي. ويلز، جي. ديلهانتي، دي. إم. هانت. "توطين جين الصباغ المخروطي الأزرق البشري في نطاق الكروموسوم 7q31.3-32"، علم الوراثة البشرية, 93 (1), 79–80 (1994).

15. K. Palczewski "مستقبل رودوبسين المقترن بالبروتين G"، آنو. القس. الكيمياء الحيوية., 7 5, 743–767 (2006).

16. بي إس بارك، إس فيليبيك، جيه دبليو ويلز، كيه بالتشيفسكي. "احتكار قليل للمستقبلات المقترنة بالبروتين G: الماضي والحاضر والمستقبل"، الكيمياء الحيوية, 43 , 15643–15656 (2004).

17. إجناتوف، م. مارينوف. التحليل الطيفي للون كيرليان. مراقبة الألوان باستخدام المحلل البصري،يوروميديكا، هانوفر، (2008)، 32 ص.

18. أو.ف. موسين، I. I. Ignatov. "البكتريودوبسين من المواد النانوية المحولة ضوئيًا بشكل طبيعي من بكتيريا الهالوبكتريوم الهالوبيوم"، المواد النانوية والهياكل النانوية، 2 , 47-58 (2012).

عندما يعمل الضوء على شبكية العين، تحدث تغيرات كيميائية في الأصباغ الموجودة في الأجزاء الخارجية من العصي والمخاريط. نتيجة ل التفاعل الكيميائي الضوئييحدث إثارة المستقبلات الضوئية شبكية العين.

تم اكتشاف أصباغ حساسة للضوء في شبكية عيون الحيوانات في أواخر السبعينيات من القرن الماضي، وتبين أن هذه المواد تتلاشى في الضوء. تحتوي قضبان الشبكية لدى البشر والعديد من الحيوانات على صبغة رودوبسين، أو اللون الأرجواني البصري، وقد تمت دراسة تركيبها وخصائصها وتحولاتها الكيميائية بالتفصيل في العقود الأخيرة (Wold et al.). تم العثور على صبغة اليودوبسين في مخاريط الطيور. ومن الواضح أن المخاريط تحتوي أيضًا على أصباغ أخرى حساسة للضوء. يشير راشتون إلى وجود أصباغ في المخاريط - الكلورولاب والإريثرولاب. الأول منهم يمتص الأشعة المقابلة للأخضر، والثاني - للجزء الأحمر من الطيف.

رودوبسينهو مركب جزيئي عالي يتكون من الريتينين، وألدهيد فيتامين أ، وبروتين الأوبسين. عند تعرضها للضوء تحدث دورة من التحولات الكيميائية لهذه المادة. من خلال امتصاص الضوء، يتحول الريتينين إلى أيزومره الهندسي، الذي يتميز باستقامة سلسلته الجانبية، مما يؤدي إلى اختلال الرابطة بين الريتينين والبروتين. في هذه الحالة، يتم تشكيل بعض المواد الوسيطة أولا - لومبرودوبسين وميترودوبسين، وبعد ذلك يتم قطع الريتينين من أوبسين. تحت تأثير إنزيم يسمى اختزال الريتينين، يتم تحويل الأخير إلى فيتامين أ، الذي يأتي من الأجزاء الخارجية للقضبان إلى خلايا الطبقة الصبغية.

عندما تصبح العيون داكنة، يحدث تجديد للون الأرجواني البصري، أي إعادة تركيب الرودوبسين. تتطلب هذه العملية أن تتلقى شبكية العين أيزومر رابطة الدول المستقلة لفيتامين أ، والذي يتكون منه الريتينين. في غياب فيتامين أ في الجسم، يتعطل تكوين رودوبسين بشكل حاد، مما يؤدي إلى تطور العمى الليلي المذكور أعلاه. إن تكوين الريتينين من فيتامين أ هو عملية مؤكسدة تحدث بمشاركة نظام إنزيمي. في شبكية العين المعزولة للثدييات، حيث تتعطل عمليات الأكسدة، لا يحدث استعادة رودوبسين.

العمليات الكيميائية الضوئية في شبكية العينتحدث بشكل اقتصادي للغاية، أي تحت تأثير الضوء الساطع جدًا، لا يتحلل سوى جزء صغير من الرودوبسين الموجود في العصي. وهكذا، وفقًا لوالد، عند التعرض للضوء بقوة 100 لوكس، بعد 5 ثوانٍ فقط، يتم تكسير 1200 جزيء من اللون الأرجواني البصري في كل قضيب من بين 18 مليون جزيء من هذه المادة الموجودة فيه، أي حوالي 0.005%. ينهار الرودوبسين.

يختلف امتصاص الضوء بواسطة رودوبسين وتقسيمه اعتمادًا على الطول الموجي لأشعة الضوء المؤثرة عليه. يُظهر الرودوبسين المستخرج من شبكية العين البشرية أقصى قدر من الامتصاص تحت تأثير أشعة الضوء ذات الطول الموجي حوالي 500 مم كلفن، والتي تقع في الجزء الأخضر من الطيف. وهذه الأشعة هي التي تظهر بشكل أكثر سطوعًا في الظلام. تكشف مقارنة منحنى امتصاص وتبييض الرودوبسين تحت تأثير الضوء ذو الأطوال الموجية المختلفة مع منحنى التقييم الذاتي لسطوع الضوء في الظلام عن مصادفتهما الكاملة ( أرز. 215).

إذا قمت بمعالجة شبكية العين بمحلول الشب، أي إصلاحها، فهذا يحمي رودوبسين من المزيد من الاضمحلال وعلى شبكية العين يمكنك رؤية صورة الكائن الذي كانت العين تنظر إليه من قبل (ما يسمى بـ optogram). هيكل اليودوبسين قريب من رودوبسين. اليودوبسين هو أيضًا مركب من الريتينين مع بروتين أوبسين، الذي يتكون في شكل مخاريط ويختلف عن رود أوبسين. يختلف امتصاص الضوء بواسطة الرودوبسين واليودوبسين. يمتص اليودوبسين إلى أقصى حد أشعة الضوء ذات الطول الموجي حوالي 560 ملم، والتي تقع في الساعة الصفراء من الطيف. أرز. 215. مقارنة حساسية العين البشرية في الظلام مع طيف الامتصاص للأرجواني البصري. النقاط تشير إلى الحساسية.

امتصاص المقطع العرضي للجزيء

التحولات الكيميائية الضوئية الأولية هي عمليات الكم الجزيئية. ومن أجل فهم أنماطها، دعونا ننظر في عملية امتصاص الضوء على المستوى الجزيئي. للقيام بذلك، نعبر عن التركيز المولي للكروموفور C من خلال تركيز "القطعة" لجزيئاته (n = N/V - عدد الجزيئات لكل وحدة حجم):

أرز. 30.3.التفسير الهندسي المقطع العرضي للامتصاص

وفي هذه الحالة تأخذ المعادلة (28.4) الشكل التالي:

نسبة معامل الامتصاص المولي الطبيعي إلى ثابت أفوجادرو لها البعد [m2] وتسمى المقطع العرضي لامتصاص الجزيء:

المقطع العرضي هو جزيئيخصائص عملية الامتصاص تعتمد قيمته على بنية الجزيء والطول الموجي للضوء وله التفسير الهندسي التالي. دعونا نتخيل دائرة من المناطق، يوجد في وسطها جزيء من هذا النوع. إذا مر مسار الفوتون القادر على التسبب في الإثارة الضوئية للجزيء عبر هذه الدائرة، فسيتم امتصاص الفوتون (الشكل 30.3).

الآن يمكننا كتابة معادلة التغير في شدة الضوء بالشكل الذي يأخذ في الاعتبار الطبيعة الجزيئية للامتصاص:

يمتص الجزيء كمًا ضوئيًا واحدًا فقط. من أجل أن تأخذ في الاعتبار الضوئيةطبيعة الامتصاص، نقدم كمية خاصة - كثافة تدفق الفوتون(لو).

كثافة تدفق الفوتون- عدد الفوتونات الساقطة عادة على سطح وحدة المساحة في وحدة الزمن:

ويتغير عدد الفوتونات تبعاً لامتصاصها:

العائد الكمي للتفاعل الكيميائي الضوئي

ومن أجل ربط عدد الفوتونات الممتصة بعدد الجزيئات التي دخلت في التفاعل الكيميائي الضوئي، نكتشف ذلك ماذايحدث للجزيء بعد امتصاص الفوتون. يمكن لمثل هذا الجزيء أن يدخل في تفاعل كيميائي ضوئي، أو عن طريق نقل الطاقة الناتجة إلى الجزيئات المجاورة، يعود إلى حالة غير مثيرة. إن الانتقال من الإثارة إلى التحولات الكيميائية الضوئية هو عملية عشوائية تحدث باحتمال معين.

"التطوير المنهجي لقسم من البرنامج" - مطابقة التقنيات والأساليب التعليمية لأهداف البرنامج ومحتواه. الأهمية الاجتماعية والتربوية للنتائج المقدمة لتطبيق التطوير المنهجي. تشخيص النتائج التعليمية المخططة. - المعرفي – التحويلي – التربوي العام – التنظيم الذاتي .

"البرنامج التعليمي المعياري" - متطلبات تطوير الوحدة النمطية. تتكون وحدة التدريب في الجامعات الألمانية من ثلاثة مستويات من التخصصات. هيكل الوحدة. يتم تضمين الدورات التدريبية للمستوى 2 في الوحدة على أساس مختلف. يتوافق محتوى المكون الفردي مع محتوى المكونات الأخرى للوحدة.

"تنظيم العملية التعليمية في المدرسة" - لن تفهم. زززز! (الصوت والبصر المباشر حسب النص). طلب. مجموعة من التمارين الوقائية للجهاز التنفسي العلوي. اركض على أصابع قدميك الهدف: تنمية الاهتمام السمعي والتنسيق والشعور بالإيقاع. ي-آه-آه! أهداف دقائق التربية البدنية. معايير تقييم عنصر الحفاظ على الصحة في عمل المعلم.

"العطلة الصيفية" - الاسترخاء الموسيقي والشاي الصحي. مراقبة الإطار التنظيمي لمواضيع الحملة الصحية الصيفية. القسم 2. العمل مع الموظفين. مواصلة دراسات الرقص والدروس العملية. وضع التوصيات بناء على نتائج المراحل الماضية. نتائج متوقعة. مراحل تنفيذ البرنامج.

"مدرسة النجاح الاجتماعي" - صيغة جديدة للمعايير - المتطلبات: التعليم الابتدائي. Tr - لنتائج إتقان البرامج التعليمية الأساسية. القسم التنظيمي. بوبوفا إي. مقدمة عن المعيار التعليمي الحكومي الفيدرالي لـ NOO. نتائج الموضوع. القسم المستهدف. 2. البرنامج التعليمي الأساسي. 5. مواد الاجتماع المنهجي.

"KSE" - المفاهيم الأساسية لنهج الأنظمة. مفاهيم العلوم الطبيعية الحديثة (CSE). العلم كمعرفة نقدية. - الكل - الجزء - النظام - البنية - العنصر - المجموعة - الاتصال - العلاقة - المستوى. مفهوم "المفهوم". العلوم الإنسانية علم النفس علم الاجتماع اللغويات الأخلاق الجماليات. فيزياء كيمياء أحياء جيولوجيا جغرافيا.

هناك إجمالي 32 عرضًا تقديميًا في هذا الموضوع

فرع الكيمياء الذي يدرس التفاعلات الكيميائية , يحدث تحت تأثير الضوء. ترتبط الفيزياء ارتباطًا وثيقًا بالبصريات (انظر البصريات) والإشعاع البصري (انظر الإشعاع البصري). تم وضع القوانين الكيميائية الضوئية الأولى في القرن التاسع عشر. (انظر قانون جروثوس، قانون بنسن - روسكو (انظر قانون بنسن - روسكو)) . تشكلت الفيزياء كمجال علمي مستقل في الثلث الأول من القرن العشرين، بعد اكتشاف أينشتاين للقانون , والتي أصبحت الأساسية في الدكتوراه. فعندما يمتص جزيء مادة ما كمية من الضوء، فإنه ينتقل من الحالة الأرضية إلى الحالة المثارة، حيث يدخل في تفاعل كيميائي. غالبًا ما تشارك منتجات هذا التفاعل الأولي (في الواقع الكيميائي الضوئي) في تفاعلات ثانوية مختلفة (ما يسمى بالتفاعلات المظلمة)، مما يؤدي إلى تكوين المنتجات النهائية. من وجهة النظر هذه، يمكن تعريف الفوسفور على أنه كيمياء الجزيئات المثارة التي تتشكل عن طريق امتصاص الكمات الضوئية. في كثير من الأحيان، لا يدخل جزء مهم إلى حد ما من الجزيئات المثارة في تفاعل كيميائي ضوئي، ولكنه يعود إلى الحالة الأرضية نتيجة لأنواع مختلفة من عمليات التعطيل الفيزيائية الضوئية. وفي بعض الحالات، قد تكون هذه العمليات مصحوبة بانبعاث كمية ضوئية (فلورية أو فسفورية). وتسمى نسبة عدد الجزيئات التي تدخل التفاعل الكيميائي الضوئي إلى عدد الكمات الضوئية الممتصة بالمردود الكمي للتفاعل الكيميائي الضوئي. لا يمكن أن يكون المحصول الكمي للتفاعل الأولي أكبر من الوحدة؛ هذه القيمة عادة ما تكون أقل بكثير من الوحدة بسبب إزالة التلوث الفعالة. ونتيجة للتفاعلات المظلمة، يمكن أن يكون إجمالي العائد الكمي أكبر بكثير من الوحدة.

التفاعل الكيميائي الضوئي الأكثر شيوعًا في الطور الغازي هو تفكك الجزيئات وتكوين الذرات والجذور. وهكذا، تحت تأثير الأشعة فوق البنفسجية قصيرة الموجة، والتي يتعرض لها الأكسجين، على سبيل المثال، تتشكل جزيئات O 2 المثارة * تفكك إلى ذرات:

O2 + حν يا*2 , يا*2 → يا + يا.

تدخل هذه الذرات في تفاعل ثانوي مع O 2 لتكوين الأوزون: O + O 2 → O 3.

وتحدث مثل هذه العمليات، على سبيل المثال، في الطبقات العليا من الغلاف الجوي تحت تأثير الإشعاع الشمسي (انظر الأوزون في الغلاف الجوي).

عند إضاءة خليط من الكلور والهيدروكربونات المشبعة (انظر الهيدروكربونات المشبعة) (RH، حيث R هو الألكيل)، تتم معالجة الأخير بالكلور. التفاعل الأولي هو تفكك جزيء الكلور إلى ذرات، يليه تفاعل متسلسل (انظر التفاعلات المتسلسلة) لتكوين هيدروكربونات الكلور:

Cl2+ حν →

Cl + RH → حمض الهيدروكلوريك + R

R + Cl 2 → RCl + Cl، إلخ.

المحصول الكمي الإجمالي لهذا التفاعل المتسلسل أكبر بكثير من الوحدة.

عندما يضيء مصباح الزئبق خليطا من بخار الزئبق والهيدروجين، فإن الضوء يمتص فقط بواسطة ذرات الزئبق. هذا الأخير، الذي يمر في حالة متحمس، يسبب تفكك جزيئات الهيدروجين:

زئبق* + ح 2 ← زئبق + ح + ح.

وهذا مثال على تفاعل كيميائي ضوئي حساس. وتحت تأثير كم من الضوء ذي طاقة عالية بما فيه الكفاية، تتحول الجزيئات إلى أيونات. يمكن ملاحظة هذه العملية، التي تسمى التأين الضوئي، بسهولة باستخدام مطياف الكتلة.

إن أبسط عملية كيميائية ضوئية في الطور السائل هي نقل الإلكترون، أي تفاعل الأكسدة والاختزال الناجم عن الضوء. على سبيل المثال، عند التعرض للأشعة فوق البنفسجية في محلول مائي يحتوي على أيونات Fe 2 + , Cr 2 + , V 2 + وما إلى ذلك، فإن الإلكترون يمر من الأيون المثار إلى جزيء الماء، على سبيل المثال:

(Fe 2 +)* + H 2 O → Fe 3 + + OH - + H +.

التفاعلات الثانوية تؤدي إلى تكوين جزيء الهيدروجين. إن نقل الإلكترون، الذي يمكن أن يحدث عند امتصاص الضوء المرئي، هو سمة مميزة للعديد من الأصباغ. يعد النقل الضوئي الإلكتروني بمشاركة جزيء الكلوروفيل هو الفعل الأساسي لعملية التمثيل الضوئي، وهي عملية بيولوجية ضوئية معقدة تحدث في الورقة الخضراء تحت تأثير ضوء الشمس.

في الطور السائل، يمكن لجزيئات المركبات العضوية ذات الروابط المتعددة والحلقات العطرية أن تشارك في مجموعة متنوعة من التفاعلات المظلمة. بالإضافة إلى انقسام الروابط مما يؤدي إلى تكوين الجذور وثنائية الجذور (على سبيل المثال، الكربينات (انظر الكربينات)) , بالإضافة إلى تفاعلات الاستبدال المتغاير، هناك العديد من عمليات الأيزومرية الكيميائية الضوئية المعروفة (انظر الأيزومرية) , إعادة الترتيب، وتشكيل الدورات، وما إلى ذلك. هناك مركبات عضوية، تحت تأثير الأشعة فوق البنفسجية، تتصاوغ وتكتسب اللون، وعندما تضاء بالضوء المرئي فإنها تتحول مرة أخرى إلى المركبات عديمة اللون الأصلية. هذه الظاهرة، التي تسمى الفوتوكروما، هي حالة خاصة من التحولات الكيميائية الضوئية القابلة للعكس.

مهمة دراسة آلية التفاعلات الكيميائية الضوئية معقدة للغاية. يحدث امتصاص الكم الخفيف وتكوين الجزيء المثار في زمن يبلغ حوالي 10 - 15 ثانية.بالنسبة للجزيئات العضوية ذات الروابط المتعددة والحلقات العطرية، والتي تحظى باهتمام كبير في الفيزياء، هناك نوعان من الحالات المثارة التي تختلف في قيمة الدوران الكلي للجزيء. يمكن أن يكون الأخير مساويًا للصفر (في الحالة الأساسية) أو واحد. وتسمى هذه الحالات المفردة والثلاثية، على التوالي. يدخل الجزيء في حالة الإثارة المفردة مباشرة عند امتصاص الكم الخفيف. يحدث الانتقال من الحالة الفردية إلى الحالة الثلاثية نتيجة لعملية فيزيائية ضوئية. عمر الجزيء في حالة المفردة المثارة هو الكيمياء الضوئية 10 -8 ثانية؛في الحالة الثلاثية – من 10 -5 -10 -4 ثانية(الوسائط السائلة) حتى 20 ثانية(الوسائط الصلبة، على سبيل المثال البوليمرات الصلبة). ولذلك فإن العديد من الجزيئات العضوية تدخل في التفاعلات الكيميائية في الحالة الثلاثية. لنفس السبب، يمكن أن يصبح تركيز الجزيئات في هذه الحالة كبيرا للغاية بحيث تبدأ الجزيئات في امتصاص الضوء، والانتقال إلى حالة متحمس للغاية، والتي تدخل فيها ما يسمى. ردود الفعل ثنائية الكم. غالبًا ما يشكل الجزيء المثار A* مركبًا مع الجزيء A غير المثار أو مع الجزيء B. وتسمى هذه المجمعات، التي توجد فقط في حالة مثارة، بالإكسيمرات (AA)* أو الإكسيبلكسات (AB)*، على التوالي. غالبًا ما تكون Exciplexes مقدمة للتفاعل الكيميائي الأولي. المنتجات الأولية للتفاعل الكيميائي الضوئي - الجذور والأيونات والأيونات الجذرية والإلكترونات - تدخل بسرعة في تفاعلات مظلمة أخرى في وقت لا يتجاوز عادة 10 -3 ثانية.

واحدة من أكثر الطرق فعالية لدراسة آلية التفاعلات الكيميائية الضوئية هي التحلل الضوئي النبضي , جوهرها هو إنشاء تركيز عالٍ من الجزيئات المثارة عن طريق إضاءة خليط التفاعل بوميض ضوئي قصير المدى ولكنه قوي. يتم الكشف عن الجسيمات قصيرة العمر التي تنشأ في هذه الحالة (بتعبير أدق، الحالات المثارة والمنتجات الأولية المذكورة أعلاه للتفاعل الكيميائي الضوئي) عن طريق امتصاصها لشعاع "التحقيق". يتم تسجيل هذا الامتصاص وتغيره بمرور الوقت باستخدام أنبوب مضاعف ضوئي ومرسمة الذبذبات. باستخدام هذه الطريقة، من الممكن تحديد كل من طيف الامتصاص لجسيم وسيط (وبالتالي تحديد هذا الجسيم) وحركية تكوينه واختفائه. في هذه الحالة، نبضات الليزر لمدة 10 -8 ثانيةوحتى 10 -11 -10 -12 ثانية،مما يجعل من الممكن دراسة المراحل الأولى من العملية الكيميائية الضوئية.

مجال التطبيق العملي لـ F. واسع النطاق. يتم تطوير طرق التركيب الكيميائي على أساس التفاعلات الكيميائية الضوئية (انظر المفاعل الكيميائي الضوئي، مصنع التمثيل الضوئي الشمسي) . لقد وجدت المركبات الفوتوكرومية تطبيقات خاصة لتسجيل المعلومات. باستخدام العمليات الكيميائية الضوئية، يتم الحصول على صور بارزة للإلكترونيات الدقيقة (انظر الإلكترونيات الدقيقة) , طباعة نماذج للطباعة (انظر أيضًا الطباعة الحجرية الضوئية). تعتبر الكلورة الكيميائية الضوئية (أساسًا للهيدروكربونات المشبعة) ذات أهمية عملية. أهم مجال للتطبيق العملي للتصوير الفوتوغرافي هو التصوير الفوتوغرافي. بالإضافة إلى عملية التصوير الفوتوغرافي المعتمدة على التحلل الكيميائي الضوئي لهاليدات الفضة (بشكل أساسي AgBr)، أصبحت الطرق المختلفة للتصوير الفوتوغرافي غير الفضي ذات أهمية متزايدة؛ على سبيل المثال، التحلل الكيميائي الضوئي لمركبات الديازو (انظر مركبات الديازو) يكمن وراء نوع الديازوتايب (انظر الديازوتايب).

أشعل.: Turro ND، الكيمياء الضوئية الجزيئية، العابرة. من الإنجليزية، م.، 1967؛ Terenin A. N.، ضوئيات جزيئات الأصباغ والمركبات العضوية ذات الصلة، لينينغراد، 1967؛ كالفرت D. D.، بيتس D. N.، الكيمياء الضوئية، العابرة. من الإنجليزية، م.، 1968؛ باجداساريان خ. س.، الكيمياء الضوئية ثنائية الكم، م.، 1976.

• - ...

  القاموس الموسوعي لتقنية النانو